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J-GLOBAL ID:202002231323448465   整理番号:20A0103412

蛋白質相互作用の同定のためのBarcoded Plato(Plato-BC)プラットフォームの多様な応用【JST・京大機械翻訳】

Diversified Application of Barcoded PLATO (PLATO-BC) Platform for Identification of Protein Interactions
著者 (12件):
資料名:
巻: 17  号:ページ: 319-331  発行年: 2019年 
JST資料番号: C2620A  ISSN: 1672-0229  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質は通常,それらの機能を実行するために物理的に他の分子と会合する。これらの相互作用の同定は蛋白質の機能解析に重要である。以前に,著者らは翻訳ORF(PLATO)の平行分析を報告し,「ベイト」分子に対するmRNA/蛋白質/リボソーム複合体の親和性濃縮を伴う完全長ORFのリボソーム表示とmRNAの深い配列解析を行った。しかしながら,沈殿したmRNAの抽出からDNAライブラリーの生成までの試料処理は,多くの段階を含み,それは面倒で,材料の損失を引き起こす可能性がある。改良プラットフォームであるバーコード化PLATO(PLATO-BC)をさらに開発し,蛋白質相互作用発見への応用を試験した。本報告では,封入体筋炎(IBM)患者の血清試料を用いて抗血清抗原相互作用を試験した。21(TRIM21)を含む三成分モチーフは,潜在的に新しいIBM自己抗原と同定された。また,PLATO-BCの応用を拡大し,JQ1,単一ユビキチンペプチド,およびZijaウイルスのNS5蛋白質に対する蛋白質相互作用を同定した。PLATO-BC分析から,これらの「餌」分子に対する新しい蛋白質相互作用を同定した。Ewing肉腫切断点領域1(EWSR1)はJQ1に結合し,それらの相互作用は新しく同定されたユビキチン結合蛋白質であるアセチル化ヒストンH4RIOキナーゼ3(RIOK3)とのEWSR1会合を遮断することを示した。著者らは,Zika NS5蛋白質が2つの以前に報告されていない宿主蛋白質,par-3ファミリー細胞極性調節因子(PARD3)および染色体19オープンリーディングフレーム53(C19orf53)と相互作用することも見出した。これらの結果は,PLATO-BCが様々なタイプの「餌」分子に対する新しい蛋白質相互作用を同定できることを示した。Data from Wanfang. Translated by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  ウイルスの生化学 
タイトルに関連する用語 (4件):
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