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J-GLOBAL ID:202002231551838497   整理番号:20A1682350

ヒストンシャペロンFACTの内因性無秩序領域への多重リン酸化によるヌクレオソーム結合の超高感度変化【JST・京大機械翻訳】

Ultrasensitive Change in Nucleosome Binding by Multiple Phosphorylations to the Intrinsically Disordered Region of the Histone Chaperone FACT
著者 (15件):
資料名:
巻: 432  号: 16  ページ: 4637-4657  発行年: 2020年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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クロマチン転写(FACT)はヌクレオソームリモデリング及びシャペロンとして機能するヒストンシャペロンである。FACT,Spt16およびSSRP1の2つのサブユニットはヌクレオソームのサブユニットと成分の間の複数の相互作用を仲介する。相互作用の中で,SSRP1におけるDNA結合ドメインの役割は特性化されていない。Drosophila SSRP1(dSSRP1)のDNA結合ドメインは複数のカゼインキナーゼIIリン酸化部位を有し,ドメインのDNA結合親和性はリン酸化の程度(”超高感度応答”)に応答してS字状に変化することを報告した。本報告では,ヌクレオソーム結合に関与する最短断片(AB-HMG,残基434-624)を用いて,dSSRP1におけるDNA結合ドメインの超高感度応答に対する分子機構を調べた。AB-HMGは2つの本質的に無秩序化した(ID)領域:酸性残基に富むN末端部分(AID)と塩基性残基に富むC末端部分(BID),次いでHMGボックスを含む。NMRと粗粒分子動力学シミュレーションは,AIDとBID-HMGの間の分子内接触におけるリン酸化依存性変化を明らかにし,これはAB-HMGのヒンジ曲げ運動により媒介され,超高感度応答を可能にした。超高感度は,高および低親和性ヌクレオソーム結合型であるdSSRP1の2つの異なる形を生成する。ショウジョウバエFACT(dFACT)は,dSSRP1におけるAIDのリン酸化の程度に従って機能する。種々のリン酸化状態のdFACTはクロマチンの文脈で遺伝子調節を促進するために協調的に機能することを提案する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
分類
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酵素一般  ,  遺伝子発現  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  微生物の生化学 

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