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J-GLOBAL ID：202002234720753522   整理番号：20A0194006

チラコイドTatトランスロカーゼへのTatBの機能的再構成【JST・京大機械翻訳】

Functional reconstitution of TatB into the thylakoidal Tat translocase

著者 (3件)： Zinecker Sarah (Institute of Biology - Plant Physiology, Martin Luther University Halle-Wittenberg, Weinbergweg 10, 06120 Halle/Saale, Germany) ,  Jakob Mario (Institute of Biology - Plant Physiology, Martin Luther University Halle-Wittenberg, Weinbergweg 10, 06120 Halle/Saale, Germany) ,  Klosgen Ralf Bernd (Institute of Biology - Plant Physiology, Martin Luther University Halle-Wittenberg, Weinbergweg 10, 06120 Halle/Saale, Germany)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1867  号： 2  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： チラコイドTwin-アルギニン蛋白質輸送(Tat)機械の膜積分TatBC受容体複合体の成分,チラコイドTatBの機能解析のための実験系を確立した。この目的のために,単離したエンドウチラコイドの固有のTatB活性は,親和性精製抗体により阻害され,in vitro翻訳により得られたTatB蛋白質によるアッセイまたは大腸菌における異種発現後の精製により置換された。真のTat基質pOEC16により分析されたそのような再構成チラコイドのTAT輸送活性は,並行して分析されたmock処理チラコイド小胞の活性の通常20~25%に達した。対照的に,チラコイドTatBのN末端膜貫通ヘリックスと全てを含む精製抗原によるアッセイの補給はTat輸送再構成をもたらさず,輸送が添加されたTatB蛋白質の活性に厳密に依存し,抗体放出による固有のTatB活性の回復によるものではないことを確認した。意外にも,TatBC受容体複合体への集合が不可能であると仮定された変異TatB蛋白質(TatB,E10C)は低いが,かなりの輸送再構成を示し,蛋白質変異体の更なる機能解析に適している。最終的に,TatB需要の定量化は,TatAとTatBがTat依存性チラコイド輸送を達成するためにほぼ等モル量で必要であることを示唆する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *チラコイド ,  抗体 ,  複合体 ,  機能分析 ,  *トランスロカーゼ ,  再構成 ,  タンパク質 ,  大腸菌 ,  抗原 ,  転座 ,  受容体 ,  基質 ,  親和性 ,  エンドウ
準シソーラス用語： 異種発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： ツインアルギニン転座 ,  チラコイド膜 ,  輸送再構成 ,  異種過剰発現 ,  蛋白質精製

分類 (1件)： 細胞膜の輸送  (EF04020R)

タイトルに関連する用語 (5件)： チラコイド ,  TAT ,  トランスロカーゼ ,  TATB ,  再構成