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J-GLOBAL ID：202002235241826529   整理番号：20A2004874

2,4′-ジヒドロキシアセトフェノンジオキシゲナーゼの金属および基質依存性【JST・京大機械翻訳】

The metal- and substrate-dependences of 2,4′-dihydroxyacetophenone dioxygenase

著者 (5件)： Roberts Kenneth M. (Department of Chemistry and Physics, University of South Carolina Aiken, Aiken, SC, 29801, USA) ,  Connor Gabrielle C. (Department of Chemistry and Physics, University of South Carolina Aiken, Aiken, SC, 29801, USA) ,  Cave C. Haley (Department of Chemistry and Physics, University of South Carolina Aiken, Aiken, SC, 29801, USA) ,  Rowe Gerard T. (Department of Chemistry and Physics, University of South Carolina Aiken, Aiken, SC, 29801, USA) ,  Page Clinton A. (Department of Biology and Geology, University of South Carolina Aiken, Aiken, SC, 29801, USA)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 691  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵素,2,4′-ジヒドロキシアセトフェノンジオキシゲナーゼ(DAD)は数十年間知られているが,その報告された基質,2,4′-ジヒドロキシアセトフェノン(DHA)のDAD触媒酸化開裂のメカニズムについてはほとんど特性化されていない。本研究の目的は,活性金属中心を同定し,反応の速度論の基質依存性を特性化し,より深い機構研究の基礎を築くことであった。このために,DAD V1M変異体(bDAD)を過剰発現させ,精製し,種々の金属イオンで再構成した。再構成酵素の活性及び反応速度の基質及び生成物依存性を評価する速度論的アッセイを実施した。種々の金属イオンによるアポ蛋白質の再構成の結果は,酵素活性のためのFe3+中心の必要性を支持した。反応速度はDHAの単純な飽和速度を示し,k_catとK_DHAはそれぞれ2.4s-1と0.7μMであったが,O_2濃度には有意な依存性は無かった。4HB生成物による低レベル阻害(K_I=1100μM)が観察された。結果は,DHAが静止第二鉄酵素に結合する最小速度モデルを支持し,続いてO_2を急速に添加して生成物に不可逆的に崩壊する中間体錯体を生成した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 反応速度 ,  酵素 ,  接触酸化 ,  *基質 ,  酵素活性度 ,  濃度依存性 ,  速度論 ,  再構成 ,  金属イオン ,  中間体 ,  *ジオキシゲナーゼ
準シソーラス用語： アポ蛋白質 ,  鉄(III) ,  速度モデル ,  *基質依存性 ,  過剰発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 24′-ジヒドロキシアセトフェノンジオキシゲナーゼ ,  ジオキシゲナーゼ ,  非ヘム鉄 ,  定常状態速度論 ,  基板依存性

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (1件)： 基質依存性