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J-GLOBAL ID：202002237123850492   整理番号：20A2082238

β-ターンでのn σ*相互作用を工学することによる蛋白質安定性の増加【JST・京大機械翻訳】

Increasing protein stability by engineering the n →π* interaction at the β-turn

著者 (5件)： Khatri Bhavesh (Molecular Biophysics Unit, Indian Institute of Science, Bangalore 560012, India. [e-mail] [e-mail]) ,  Majumder Puja ,  Nagesh Jayashree ,  Penmatsa Aravind ,  Chatterjee Jayanta
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 11  号： 35  ページ： 9480-9487  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質構造の統計解析により同定された隣接骨格カルボニル基間の豊富なn→π相互作用は,蛋白質の構造決定に重要な役割を果たすと予測される。しかし,蛋白質の予測を実験的に試験することは,この相互作用の弱い性質のために挑戦的である。GB1蛋白質及びPin1WWドメイン内の溶媒曝露βターンにおけるアミノ酸置換及びチオアミド取込によるn→π相互作用の強度を増幅することにより,n→π相互作用がφねじれ角を制限することにより蛋白質の構造安定性を増加させることを示した。著者らの結果は,アミノ酸側鎖同一性とその回転異性体立体配座が,n→π相互作用の強さを指示する際に重要で決定的な役割を果たすことを示唆する。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *相互作用 ,  立体配座 ,  *タンパク質 ,  側鎖
準シソーラス用語： チオアミド類 ,  アミノ酸置換 ,  βターン ,  ねじれ角 ,  *蛋白質安定性 ,  回転異性体 ,  蛋白質構造 ,  π相互作用 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (5件)： その他の触媒  (CB06123Z) ,  分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB03040U) ,  炭素とその化合物  (YB02060D) ,  分子の電子構造  (BH05010Q)

タイトルに関連する用語 (3件)： 相互作用 ,  工学 ,  蛋白質安定性