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J-GLOBAL ID:202002237869934535   整理番号:20A1917181

双性イオンドデシルホスホコリンミセルにおける宿主防御抗菌ペプチドのNMR構造と局在:抗微生物活性における意味【JST・京大機械翻訳】

NMR structure and localization of the host defense antimicrobial peptide thanatin in zwitterionic dodecylphosphocholine micelle: Implications in antimicrobial activity
著者 (5件):
資料名:
巻: 1862  号: 11  ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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抗菌ペプチド(AMP)は多剤耐性細菌病原体に対する次世代の抗生物質として潜在的に重要である。昆虫由来病原体誘導性21残基長抗菌ペプチドであるタナチンは,広範囲の病原体に対して抗菌活性を示す。タナチンは,動物モデルにおける強力なin vivo活性とヒト細胞に対する低毒性のため,抗生物質開発のための優れた候補である。最近の研究は,アタチンの作用様式が興味深く,細菌膜透過とペリプラズム蛋白質との相互作用を含むことを示した。選択性と膜破壊をより良く理解するために,NMR分光法による双性イオンDPC-d_38ミセル中のイサチンの3-D構造を決定した。ミセル構造へのイサチンの挿入の深さを,スピン標識ドキシル脂質,5-DSAおよび16-DSAによって研究した。アタチンのDPC結合構造は,N末端における残基G1-I8に対するβ-ヘアピン構造及び伸長及びターン立体配座により定義される。β-ヘアピン構造は2つの逆平行β鎖,残基I9-C11及び残基K17-R20により描写され,残基N12-G16から成るループにより連結された。疎水性と芳香族残基間に交差β鎖側鎖充填相互作用が存在する。スピン標識脂質研究は,空間的近位残基V6,I8,Q19,R20およびM21のセットがDPCミセルの疎水性コアに深く挿入されることを明らかにした。一方,ターン/ループのそれらを含む残基は,単に表面に局在した。双性イオンDPCミセルにおけるアタチンの原子分解能構造および配向は,脂質膜における作用のアンダースタチンモードおよび非毒性類似体のさらなる開発に利用できる可能性がある。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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分子構造  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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