抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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ABSTRACT Pernisineは,超好熱性古細菌Aeropyrum pernixで最初に同定されたスブチリシン様プロテアーゼであり,それは極端な海洋環境で生活する。ペルニシンはA.pernixが経験する高温条件により例外的な安定性と活性を示した。パーニシンは,プリオン分解活性を示す少数のプロテアーゼの1つであるので,工業的目的にとって興味深い。他の細胞外スブチリシンのように,ペリニシンは不活性プロ型(プロ-ペニシン)で合成され,蛋白質分解活性になるために成熟を受ける必要がある。中温性スブチリシンの成熟過程を詳細に研究した。しかし,パーニシンのような好熱性相同体の成熟についてはほとんど知られていない。ここでは,プロペニシンの構造がCa2+イオンの不在下で無秩序であることを示した。中温性スブチリシンとは対照的に,プロペニシンはCa2+イオンを必要とし,その後の成熟に適した立体配座をとる。熱安定性Tk-スブチリシンから保存されたいくつかのCa2+結合部位に加えて,ペリニシンはCa2+結合モチーフを有する付加的挿入配列を有する。成熟時のペルニシンの効率的折畳み及び安定化に対するこの挿入の重要性を示した。さらに,ペルニシンプロペプチドの分析は,プロペニシン成熟に対する高温要求を説明する。注目すべきことに,プロペプチドは,高温でより強力にパーニシン触媒ドメインを阻害する。解離後,プロペプチドは高温でのみ不安定化し,その分解と最終的にペリニシン活性化をもたらした。著者らのデータは,熱安定性スブチリシン自己活性化機構への新しい洞察と理解を提供する。好熱性生物由来のIMPORTANCE酵素は,それらの例外的な安定性および活性のため,工業的応用において特に重要である。超好熱古細菌Aeropyrum pernix由来のペルニシンは感染性プリオン蛋白質を分解する蛋白質分解酵素であり,プリオン汚染表面の殺菌に潜在的用途を有する。他のスブチリシン様プロテアーゼのように,ペリニシンは自己触媒過程を通して成熟し,活性プロテアーゼになる。本研究では,パーニシンの成熟に取り組み,この過程がプロペプチドにより高温で特異的に調節されることを示した。さらに,成熟ペニシンの安定化に対するユニークなCa2+結合挿入の重要性を示した。これらの結果は,市販の使用のためのこれらの酵素の開発を前進させるかもしれない,熱安定性スブチリシン自己活性化の新しい理解を提供する。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
