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J-GLOBAL ID：202002240037071313   整理番号：20A0090941

ヒトDMP1の構造と機能のバイオインフォマティクス分析【JST・京大機械翻訳】

Bioinformatic analysis of the structure and function of human DMP1

著者 (8件)： Huang Yan (長治医学院基礎医学部生物化学教研室,山西長治,046000) ,  Pei Jinhong (長治医学院基礎医学部生物化学教研室,山西長治,046000) ,  Li Yuna (長治医学院基礎医学部生物化学教研室,山西長治,046000) ,  Li Xueqing (長治医学院基礎医学部生物化学教研室,山西長治,046000) ,  Wu Cuiling (長治医学院基礎医学部生物化学教研室,山西長治,046000) ,  Zheng Jun (長治医学院基礎医学部生物化学教研室,山西長治,046000) ,  Wang Bo (長治医学院薬学系,山西長治,046000) ,  Song Lihua (長治医学院薬学系,山西長治,046000)
資料名： Zhongguo Guzhi Shusong Zazhi  (Zhongguo Guzhi Shusong Zazhi)
巻： 25  号： 9  ページ： 1263-1268  発行年： 2019年 
JST資料番号： C3066A  ISSN： 1006-7108  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： 目的:ヒトDMP1の構造と機能を予測し、DMP1の作用メカニズムを更に検討するために参考を提供する。【方法】バイオインフォマティックス法により,DMP1蛋白質の物理化学的特性,細胞内局在性,膜貫通領域,シグナルペプチド,二次構造,三次構造,潜在的リン酸化,グリコシル化部位,蛋白質相互作用ネットワーク,および蛋白質相互作用を分析した。5’非翻訳領域の潜在転写因子結合部位とDMP1分子の進化保存性などの指標。【結果】ヒトDMP1蛋白質は酸性親水性蛋白質であった。シグナルペプチド切断部位は第16と17位アミノ酸の間にあり、膜貫通領域がない。主な二次構造はランダムコイルであった。リン酸化部位は123個,O-グリコシル化部位は118個,N-グリコシル化部位は8個であった。DMP1はタンパク質間相互作用の構造特徴に有利であり、5’非翻訳領域に多種の転写因子の潜在的な結合部位が存在し、人体の各組織に発現があり、多くの亜細胞構造で定位する特徴を有する。【結語】疎な構造特徴,発現の広範性,豊富な修飾部位,および多くの転写因子結合部位は,DMP1がより複雑な生物学的機能を有することを示唆する。Data from Wanfang. Translated by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 酸性 ,  グリコシル化 ,  生物活性 ,  転写因子 ,  細胞構成体 ,  ネットワーク ,  三次構造 ,  シグナルペプチド ,  親水性 ,  二次構造 ,  リン酸化 ,  タンパク質 ,  構造特性 ,  *ヒト ,  結合部位

分類 (2件)： 分子遺伝学一般  (EC02010J) ,  動物の生化学  (EJ01050P)

タイトルに関連する用語 (4件)： ヒト ,  DMP1 ,  バイオインフォマティクス ,  分析