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J-GLOBAL ID：202002240847362136   整理番号：20A1537877

蛋白質ホスファターゼ1αとコフィリンはNF-κBの核移行を制御し,T細胞による抗炎症サイトカインインターロイキン-10の発現を促進する【JST・京大機械翻訳】

Protein Phosphatase 1α and Cofilin Regulate Nuclear Translocation of NF-κB and Promote Expression of the Anti-Inflammatory Cytokine Interleukin-10 by T Cells

著者 (6件)： Wabnitz Guido H. ,  Kirchgessner Henning ,  Jahraus Beate ,  Umansky Ludmila ,  Shenolikar Shirish ,  Samstag Yvonne
資料名： Molecular and Cellular Biology  (Molecular and Cellular Biology)
巻： 38  号： 22  ページ： Null  発行年： 2018年 
JST資料番号： E0266B  ISSN： 0270-7306  CODEN： MCEBD4  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： いくつかの蛋白質セリン/トレオニンキナーゼはT細胞によるサイトカイン産生を制御するが,セリン/トレオニンホスファターゼの役割はほとんど未解明である。ここでは,初代ヒトT細胞の共刺激後のサイトカイン合成における蛋白質ホスファターゼ1α(PP1α)の関与を分析した。PP1α(PP1KD)の低分子干渉RNA(siRNA)媒介ノックダウンまたはドミナントネガティブPP1α(D95N-PP1)の発現は,インターロイキン-10(IL-10)産生を劇的に減少させた。ヒトIL-10の重要な転写活性化因子に焦点を合わせて,NF-κBの核移行がPP1KDまたはD95N-PP1細胞において有意に阻害されることを示した。興味深いことに,核局在化シグナルを含むPP1の既知基質であるコフィリンのノックダウンもNF-κBの核蓄積を抑制した。D95N-PP1細胞における構成的に活性な非リン酸化性S3A-コフィリンの発現は,NF-κBおよびIL-10発現の核移行を回復した。亜集団解析は,NF-κBの欠損核転座がIL-10産生T_H2細胞を含むCD4+CD45RA-CXCR3-T細胞において最も顕著であることを明らかにした。これらの知見から,T細胞におけるPP1αとその基質コフィリンの新しい機能,すなわちNF-κBの核移行の調節とIL-10産生の促進が明らかになった。これらのデータは,PP1αの刺激が慢性炎症性疾患で見られる圧倒的免疫応答を制限することを示唆する。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ヒト ,  免疫反応 ,  リン酸化 ,  *T細胞 ,  セリン/トレオニン特異的タンパク質ホスファターゼ ,  *インターロイキン ,  転座 ,  *インターロイキン10 ,  セリン/トレオニンキナーゼ ,  *NFκB ,  *炎症性サイトカイン
準シソーラス用語： *コフィリン ,  共刺激 ,  サイトカイン産生 ,  *核内移行 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  遺伝子発現  (EC02040Q) ,  細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (9件)： 蛋白質ホスファターゼ1 ,  コフィリン ,  NF-κB ,  核移行 ,  T細胞 ,  炎症サイトカイン ,  インターロイキン-10 ,  発現 ,  促進