文献

J-GLOBAL ID：202002242790227264   整理番号：20A2210370

ATP結合はCa2+ポンプに作用し,非産生性ホスホリル移動がCa2+の不在下でどのように阻止されるか【JST・京大機械翻訳】

What ATP binding does to the Ca²⁺ pump and how nonproductive phosphoryl transfer is prevented in the absence of Ca²⁺

著者 (4件)： Kabashima Yoshiki (Institute for Quantitative Biosciences, The University of Tokyo, 113-0032 Tokyo, Japan) ,  Ogawa Haruo (Institute for Quantitative Biosciences, The University of Tokyo, 113-0032 Tokyo, Japan) ,  Nakajima Rie (Institute for Quantitative Biosciences, The University of Tokyo, 113-0032 Tokyo, Japan) ,  Toyoshima Chikashi (Institute for Quantitative Biosciences, The University of Tokyo, 113-0032 Tokyo, Japan)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 117  号： 31  ページ： 18448-18458  発行年： 2020年 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 生理的条件下で,ほとんどのCa2+-ATPアーゼ(SERCA)分子はCa2+輸送の前にATPと結合する。SERCAはCa2+不在下でもATPに対して高い親和性を有し,ATPは7より低いpH値でCa2+結合を促進し,SERCAは低親和性Ca2+結合部位を有するE2状態であった。ここでは,3.0Å解像度でE2ATP状態で心筋で優勢なイソ型であるSERCA2aの結晶構造を述べた。結晶構造において,細胞質ドメインの配置は正準E2とは明らかに異なった。Aドメインは現在E1位置をとり,NドメインはPドメインに比べてE1ATP/2Ca2+状態と同じ位置を占めている。その結果,ATPはリン酸化部位に適切に送達される。しかし,2つの膜貫通Ca2+結合部位の充填なしに,ホスホリル移動は起こらなかった。この結晶構造は,どのATP結合自体がSERCAにかかり,非生産的リン酸化がE2でどのように阻害されるかを説明する。Copyright 2020 The Author(s). Published by PNAS. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  分解能 ,  心筋 ,  リン酸化 ,  *結合部位 ,  親和性 ,  pH【水素イオン指数】 ,  アイソフォーム ,  ドメイン構造 ,  筋小胞体カルシウムATPアーゼ ,  SERCA2a ,  細胞質ドメイン ,  リン酸化部位

著者キーワード (4件)： イオンポンプ ,  SERCA ,  ATP結合 ,  ホスホリル移動

分類 (3件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  細胞生理一般  (EF02010S) ,  細胞膜の輸送  (EF04020R)

タイトルに関連する用語 (3件)： ATP ,  Ca2+ポンプ ,  阻止