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J-GLOBAL ID：202002246637374480   整理番号：20A0662826

蛋白質のアミドIスペクトル 密度汎関数理論計算を用いた遷移双極子結合パラメータの最適化【JST・京大機械翻訳】

The Amide I Spectrum of Proteins-Optimization of Transition Dipole Coupling Parameters Using Density Functional Theory Calculations

著者 (2件)： Baronio Cesare M. (Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, Sweden) ,  Barth Andreas (Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, Sweden)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 124  号： 9  ページ： 1703-1714  発行年： 2020年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 赤外スペクトルのアミドI領域は蛋白質骨格立体配座に関連し,重要な構造情報を提供できる。しかし,アミドIスペクトルの理論的記述がまだ開発中であるため,実験結果の解釈は妨げられている。例えば,密度汎関数理論(DFT)を用いた量子力学計算は,小システムのアミドIスペクトルを研究するために用いることができるが,高い計算コストはそれらを蛋白質に適用できない。代わりに,結合したアミドI発振器システムの固有値を解く他のアプローチを用いた。考慮すべき重要な相互作用は遷移双極子結合(TDC)である。その計算は遷移双極子モーメントのパラメータに依存する。本研究は,3つの主要な二次構造:αヘリックス,反平行βシート,および平行βシートにおけるTDCの最適パラメータを見出すことを目的とした。パラメータはDFTとTDC計算の間の比較を通して示唆された。比較は,スペクトル形状と全ての二次構造に対する正常モードの波数に対して良好な一致を示した。アミド酸素への水素結合を考慮すると,2つの方法の間の整合が改善された。個々の二次構造の最適パラメータも示唆した。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *最適化 ,  赤外スペクトル ,  *スペクトル ,  二次構造 ,  水素結合 ,  基準モード ,  相互作用 ,  *タンパク質 ,  双極子モーメント ,  固有値 ,  β構造 ,  発振器 ,  *密度汎関数法 ,  *双極子 ,  立体配座

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  有機化合物の赤外スペクトル及びRaman散乱,Ramanスペクトル  (BM08064T)

タイトルに関連する用語 (8件)： 蛋白質 ,  アミド ,  スペクトル ,  密度汎関数理論計算 ,  遷移 ,  双極子 ,  パラメータ ,  最適化