水溶性ブタ水晶体蛋白質の光安定性を評価するための円偏光二色性と蛍光分光法の応用【JST・京大機械翻訳】

Honisch Claudia; Honisch Claudia; Donadello Viola; Hussain Rohanah; Peterle Daniele; De Filippis Vincenzo; Arrigoni Giorgio; Arrigoni Giorgio; Gatto Claudio; Giurgola Laura; Siligardi Giuliano; Ruzza Paolo

文献

J-GLOBAL ID：202002248914521123 整理番号：20A0626099

水溶性ブタ水晶体蛋白質の光安定性を評価するための円偏光二色性と蛍光分光法の応用【JST・京大機械翻訳】

Application of Circular Dichroism and Fluorescence Spectroscopies To Assess Photostability of Water-Soluble Porcine Lens Proteins

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資料名：
巻： 5 号： 8 ページ： 4293-4301 発行年： 2020年
JST資料番号： W5044A ISSN： 2470-1343 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

眼レンズは,主に結晶と呼ばれる高度に秩序化した水溶性(WS)蛋白質から構成されている。これらの蛋白質の凝集と不溶化は,白内障発症までの進行性水晶体混濁をもたらす。これはよく知られた疾患であるが,眼レンズ蛋白質凝集の機構は良く理解されていない。しかし,蛋白質修飾の認識された原因の1つはUV光への曝露に関連している。この理由のために,WSレンズ蛋白質の分光学的性質とUV照射に対するそれらの安定性を,シンクロトロン放射円偏光二色性,蛍光および円偏光二色性分光法を含む異なる生物物理学的方法により評価した。さらに,動的光散乱,ゲル電気泳動,透過型電子顕微鏡,および蛋白質消化に続くタンデムLC-MS/MS分析を用いて,UV光への曝露により誘導された蛋白質凝集体の形態学的および構造的変化を研究した。結果は,UV照射への曝露が蛋白質立体配座を修飾し,秩序化構造と凝集の損失を誘導することを明確に示した。さらに,これらの変化は蛋白質試料の照射による活性酸素種の生成に起因することを確認した。蛋白質の光変性を含むこのアプローチは,蛋白質変性と凝集を防止するのに適した小分子のハイスループットスクリーニングにおけるベンチマークを提供する。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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遺伝子操作 , 生物学的機能 , 遺伝子の構造と化学

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