文献
J-GLOBAL ID:202002250263710103   整理番号:20A1917281

蛋白質ホスファターゼPPM1Hの二重リン酸化はセルロにおけるSmad1の脱リン酸化を促進する【JST・京大機械翻訳】

Dual phosphorylation of protein phosphatase PPM1H promotes dephosphorylation of Smad1 in cellulo
著者 (11件):
資料名:
巻: 530  号:ページ: 513-519  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
蛋白質ホスファターゼPPM1Hは様々な生物学的または病態生理学的機構に関与することが知られている。しかし,その調節の分子機構についてはほとんど知られていない。本研究では,PPM1Hを直接リン酸化する蛋白質キナーゼを調べ,cAMP依存性蛋白質キナーゼ(PKA)およびCa2+/カルモジュリン依存性蛋白質キナーゼI(CaMKI)として同定した。in vitroおよびin silico分析は,PKAおよびCaMKIによるPPM1Hのリン酸化部位がそれぞれSer-123およびSer-210であることを示した。細胞におけるPPM1Hのリン酸化状態は,キナーゼ活性化因子および阻害剤依存性変化を示した。マウス神経芽細胞腫Neuro2a細胞において,Ser-210のリン酸化は,イオノマイシンで処理した場合,非リン酸化変異体(S123A)よりもホスホ模倣変異体(S123D)において非常に高かった。これは,Ser-210のその後のリン酸化を促進するSer-123の初期リン酸化を伴う階層的リン酸化が,これらのニューロン様細胞で起こることを示唆する。さらに,細胞に基づくアッセイにおいて,PPM1H(S123A/S210A)二重突然変異体は,PPM1Hの内因性基質として知られる転写因子であるSmad1をほとんど脱リン酸化しなかった。これら結果は,cAMPとCa2+/カルモジュリンが,Ser-123とSer-210でのPPM1Hの二重燐酸化を介しSmad1の脱燐酸化を調節することを示す。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
細胞生理一般  ,  酵素一般 

前のページに戻る