文献

J-GLOBAL ID：202002250333164106   整理番号：20A2317808

ATP結合はArabidopsisクリプトクローム1の蛋白質部分への光誘導構造変化を促進する【JST・京大機械翻訳】

ATP binding promotes light-induced structural changes to the protein moiety of Arabidopsis cryptochrome 1

著者 (7件)： Iwata Tatsuya (Department of Life Science and Applied Chemistry, Nagoya Institute of Technology, Showa-ku, Nagoya 466-8555, Japan. [e-mail]) ,  Yamada Daichi ,  Mikuni Katsuhiro ,  Agata Kazuya ,  Hitomi Kenichi ,  Getzoff Elizabeth D. ,  Kandori Hideki
資料名： Photochemical & Photobiological Sciences  (Photochemical & Photobiological Sciences)
巻： 19  号： 10  ページ： 1326-1331  発行年： 2020年 
JST資料番号： A1641A  ISSN： 1474-9092  CODEN： PPSHCB  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： クリプトクローム(CRY)は植物における光形態形成に関与する青色光受容体である。フラビンアデニンジヌクレオチド(FAD)はクリプトクロームの発色団の一つである;その静止状態酸化型は,シグナル伝達状態中性セミクォージラジカル(FADH)型に変換される。研究は,Arabidopsis thaliana(AtCRY1)由来のクリプトクローム1が,そのフォトリアーゼ相同性領域(PHR)でATPに結合し,FADH型の蓄積をもたらすことを示している。本研究では,光誘導差Fourier変換赤外分光法を用いて,ATPが光反応時のAtCRY1-PHRの構造変化にどのように影響するかを調べた。ATPの存在下では,ATPがない場合と比較して,蛋白質骨格からのシグナルに大きな変化があった。カルボン酸の脱プロトンはATPの存在下でのみ観察された;これはアスパラギン酸(Asp)396とグルタミン酸変異体のAspの測定を通して帰属された。これはAsp396の報告されたpK_a値から推定したAsp396のプロトン化状態に対応する;即ち,Asp396の側鎖は,pH8の実験条件において,ATPフリーおよび結合型で,それぞれ脱プロトン化およびプロトン化された。したがって,Asp396は,それがプロトン化されると,FADへのプロトンドナーとして作用する。Asp396のプロトン化/脱保護過程は,FADHと蛋白質配座転移の定住と相関することを示した。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ドナー ,  陽子 ,  光化学反応 ,  配座転移 ,  プロトン化 ,  カルボン酸 ,  *タンパク質 ,  DNAフォトリアーゼ ,  発色団 ,  側鎖 ,  脱プロトン ,  *クリプトクローム ,  *構造変化 ,  シグナル伝達 ,  *シロイヌナズナ属
準シソーラス用語： 細胞情報伝達 ,  *Arabidopsis , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (7件)： ATP ,  Arabidopsis ,  クリプトクローム1 ,  蛋白質 ,  誘導 ,  構造変化 ,  促進