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J-GLOBAL ID：202002250421250195   整理番号：20A0716219

ヌクレオソームコア粒子におけるヒトヒストンH3の固体NMR13C,15N帰属【JST・京大機械翻訳】

Solid-state NMR ¹³C, ¹⁵N assignments of human histone H3 in the nucleosome core particle

著者 (4件)： Shi Xiangyan (School of Physical and Mathematical Sciences, Nanyang Technological University, Singapore, Singapore) ,  Prasanna Chinmayi (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, Singapore, Singapore) ,  Pervushin Konstantin (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, Singapore, Singapore) ,  Nordenskiold Lars (School of Biological Sciences, Nanyang Technological University, Singapore, Singapore)
資料名： Biomolecular NMR Assignments  (Biomolecular NMR Assignments)
巻： 14  号： 1  ページ： 99-104  発行年： 2020年 
JST資料番号： W4107A  ISSN： 1874-270X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 真核細胞におけるクロマチンの基本単位であるヌクレオソームコア粒子(NCP)は,2つのH2A-H2B二量体と1つの(H3-H4)2四量体により形成されたヒストン八量体(HO)周辺に包まれた約147bpのDNAから成る。ヒストンは種々の細胞相におけるゲノム活性を調節する種々の翻訳後修飾(PTM)を受ける。高分解能構造は主にNCPsを含む多くのヌクレオソームに対して解決されてきた。しかしながら,ヌクレオソーム配列およびクロマチン線維の原子分解能構造ならびにヌクレオソームの動力学は,あまり理解されていない。固体NMR(SSNMR)はこれらの疑問に答えるためのプレミラー技術の一つである。本研究では,多次元SSNMR実験を用いてヒトヒストンH3(HH3)の球状ドメインに対する13C及び15N化学シフト帰属を提示した。得られたスペクトルは優れた分解能を示し,側鎖を考慮するとR42-G132と~80%の骨格13Cと15Nスピンに対してほぼ100%完全であった。化学シフトから導いた二次構造は以前に報告したX線結晶構造と一致した。報告された化学シフトは,NCPs,ヌクレオソーム配列,クロマチン繊維およびヌクレオソーム-蛋白質複合体におけるHH3の構造および動力学の将来のSSNMR研究に対して実行可能である。Copyright Springer Nature B.V. 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 二次構造 ,  翻訳後修飾 ,  ゲノム ,  結晶構造 ,  DNA【核酸】 ,  クロマチン ,  二量体 ,  タンパク質複合体 ,  *ヌクレオソーム ,  側鎖 ,  真核細胞 ,  四量体 ,  *ヒストン ,  *ヒト ,  化学シフト

著者キーワード (4件)： 固体NMR ,  ヒストン ,  ヌクレオソーム ,  クロマチン

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  細胞構成体一般  (EF03010Z) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J)

タイトルに関連する用語 (2件)： ヒト ,  ヒストンH3