文献

J-GLOBAL ID：202002251197681350   整理番号：20A0663296

脂質スクランブルモデル膜貫通ペプチドの構造特徴:親水性残基の同一側位置決めとそれらのより深い位置【JST・京大機械翻訳】

Structural Feature of Lipid Scrambling Model Transmembrane Peptides: Same-Side Positioning of Hydrophilic Residues and Their Deeper Position

著者 (5件)： Nakao Hiroyuki (Department of Biointerface Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan) ,  Sugimoto Yuta (Department of Biointerface Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan) ,  Ikeda Keisuke (Department of Biointerface Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan) ,  Saito Hiroaki (Laboratory for Computational Molecular Design, RIKEN Center for Biosystems Dynamics Research, Osaka, Japan) ,  Nakano Minoru (Department of Biointerface Chemistry, Faculty of Pharmaceutical Sciences, University of Toyama, Japan)
資料名： Journal of Physical Chemistry Letters  (Journal of Physical Chemistry Letters)
巻： 11  号： 5  ページ： 1662-1667  発行年： 2020年 
JST資料番号： W3687A  ISSN： 1948-7185  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 脂質トランス二分子層運動を触媒するりん脂質scrambブラーゼは細胞間シグナル伝達及び脂質ホメオスタシスと関連する。いくつかの研究は,蛋白質の親水性残基に富む溝が脂質scrambブリングを仲介することを示しているが,溝と脂質二分子層の間の相互作用はあまり理解されていない。ここでは,脂質scrambブリングを行うモデル膜貫通ペプチドの構造的特徴およびペプチドと周囲脂質間の相互作用を実験およびシミュレーション技術により明らかにした。ヘリックスの同じ側と膜のより深い位置に位置する2つの強い親水性残基を持つペプチドは,高いscrambブラーゼ活性を示した。全原子分子動力学シミュレーションは,親水性残基と脂質頭部基間の相互作用が,ペプチドのscrambブラーゼ活性と相関する順序で膜の薄化とペプチド近傍の不規則性を調節することを示した。これらの結果は,膜貫通領域による脂質scrambブリング機構を理解するための基礎を提供する。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： タンパク質 ,  触媒 ,  *親水性 ,  リン脂質 ,  相互作用 ,  二分子層 ,  構造特性 ,  *ペプチド ,  位置決め ,  *脂質 ,  脂質二分子膜 ,  ホメオスタシス ,  計算機シミュレーション ,  全原子分子動力学シミュレーション ,  シグナル伝達 ,  計算機利用 ,  利用
準シソーラス用語： 細胞情報伝達 ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 生体膜一般  (EF04010G) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 脂質 ,  モデル ,  ペプチド ,  構造特徴 ,  親水性