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J-GLOBAL ID:202002252083089894   整理番号:20A2577055

Dolphin血清アルブミンの酸化防止能は,セリンによる34システインの置換に関わらず,ヒト血清アルブミンのそれよりも強い【JST・京大機械翻訳】

Antioxidative Potency of Dolphin Serum Albumin Is Stronger Than That of Human Serum Albumin Irrespective of Substitution of 34Cysteine With Serine
著者 (7件):
資料名:
巻: 11  ページ: 598451  発行年: 2020年 
JST資料番号: U7093A  ISSN: 1664-042X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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循環における最も豊富な蛋白質,血清アルブミン(SA)は,キャリア蛋白質,浸透圧調節剤および抗酸化剤として機能する。一般的に,SAは活性酸素種の捕捉により抗酸化作用を発揮する。海洋哺乳類が優れているので,それらは潜水後の虚血組織への酸素の急速な再潅流により誘導される酸化ストレスに間欠的に曝露される。海洋哺乳類におけるいくつかの抗酸化剤が記述されているが,SA活性はほとんど特性化されていない。本研究では,海洋哺乳類におけるSAの抗酸化活性を,一次および立体構造の特徴,生化学特性,および一般的ボトルウイルカSA(DSA)およびヒトSA(HSA)の抗酸化活性を比較することにより検討した。著者らの結果は,DSAがHSAの抗酸化活性に重要な位置34で遊離システインを欠くことを明らかにした。しかし,DSAの抗酸化能とチオール活性はHSAのものより強かった。円偏光二色性スペクトルはDSAとHSAで異なるパターンを示した。DSAの紫外線蛍光強度はHSAのそれよりも高く,DSAの表面疎水性が低いことを示唆した。さらに,DSAはHSAよりも高い過剰熱容量を示した。次に,DSAの相同性モデルをHSAの3Dモデルと比較した。結果は,DSAが少なくとも体-温度範囲でHSAより不安定であり,おそらくジスルフィド結合および/またはより低い表面疎水性に関与する分子のモードに起因し,DSAの等価またはより強い抗酸化能に関連するかもしれないことを示した。これらのデータは,DSAがイルカの循環における有効な抗酸化剤であることを示した。Copyright 2020 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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