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J-GLOBAL ID：202002252847214186   整理番号：20A0543927

本質的に無秩序な蛋白質の動的立体配座柔軟性と分子相互作用【JST・京大機械翻訳】

Dynamic conformational flexibility and molecular interactions of intrinsically disordered proteins

著者 (2件)： Bhattarai Anil (Bioinformatics Programming Laboratory, Department of Biotechnology, School of Biosciences and Technology, Vellore Institute of Technology, Vellore, India) ,  Emerson Isaac Arnold (Bioinformatics Programming Laboratory, Department of Biotechnology, School of Biosciences and Technology, Vellore Institute of Technology, Vellore, India)
資料名： Journal of Biosciences  (Journal of Biosciences)
巻： 45  号： 1  ページ： 29  発行年： 2020年 
JST資料番号： T0652A  ISSN： 0250-5991  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本質的に無秩序な蛋白質(IDP)は高度に柔軟性があり,結合により秩序転移を起こす。それらはヒトプロテオームにおいて非常に豊富であり,細胞シグナル伝達及び調節過程において重要な役割を果たす。本レビューでは,主に,それらの立体配座不均一性,蛋白質-蛋白質相互作用,および様々な生物学的機能に中心的な生体分子凝縮物の相転移を含む無秩序蛋白質の動力学に焦点を当てた。さらに,IDPの蛋白質折畳みと安定性におけるRNA仲介シャペロンの役割についても考察した。最後に,新しい治療標的としてのIDPの動的結合界面及びそれらの相互作用に及ぼす小分子の影響を調べた。Copyright Indian Academy of Sciences 2020 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 生物活性 ,  RNA【核酸】 ,  凝集 ,  *立体配座 ,  相転移 ,  ヒト ,  柔軟性 ,  *分子間相互作用 ,  シャペロンタンパク質 ,  小分子 ,  *相互作用 ,  不均一性 ,  相分離 ,  プロテオーム ,  *タンパク質

著者キーワード (5件)： 凝集 ,  シャペロン ,  内在性無秩序蛋白質 ,  蛋白質-蛋白質相互作用 ,  相分離

分類 (2件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  分化,増殖,成長,生殖  (EG03055B)

タイトルに関連する用語 (3件)： 蛋白質 ,  立体配座柔軟性 ,  分子相互作用