抄録/ポイント：
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
すべてのヘルペスウイルスの形態学的特徴を識別するABSTRACT Aは,ビリオンのヌクレオカプシドと脂質エンベロープの間に位置する多蛋白質外皮層である。テグメント蛋白質はウイルス集合を含むウイルス複製において複数の役割を果たすが,それらの個々の機能や被包がどのように組み立てられ組織化されているかはまだ理解されていない。UL11は,最小被殻蛋白質であり,効率的なビリオン形態形成と細胞-細胞拡散を含む複製におけるいくつかの異なる過程に重要である。しかし,これらおよびその他のプロセスにおける役割の機構的理解は,その生化学的および構造的特性の乏しい知識によって部分的に制限される。ここでは,単純ヘルペスウイルス1(HSV-1)由来のUL11が,in vitroで液-液相分離(LLPS)を受ける本質的に無秩序で立体配座的に動的な蛋白質であることを報告する。内因性障害は,複数の機能を発揮し,複数のパートナーに結合するUL11の能力の根底にある可能性がある。配列分析は,全てのUL11相同体だけでなく,全てのHSV-1 tegument蛋白質も,異なる長さの本質的に不規則な領域を含むことを示す。内因性障害の存在と潜在的にLLPSを形成する能力は,テグメント蛋白質の共通の特徴である可能性がある。テグメント集合は本質的に無秩序な外皮蛋白質の不均一混合物により駆動される生体分子凝縮物の形成を含むと仮定した。IMPORTANCEヘルペスウイルスビリオンはカプシドと脂質エンベロープの間に挟まれ,約2つのウイルス蛋白質の多重コピーから成るユニークな被包層を含む。しかし,テグメントの構造や,どのように組み立てられるかについてはほとんど知られていない。ここでは,原型アルファヘルペスウイルスである単純ヘルペスウイルス1由来の保存テグメント蛋白質UL11が,in vitroで液-液相分離を受ける本質的に無秩序な蛋白質であることを示した。配列分析により,全てのHSV-1外皮蛋白質において異なる長さの本質的に無秩序な領域を見出した。内因性障害は被殻蛋白質の共通特性であり,生体分子凝縮物としての外皮の新しいモデルを提案した。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
