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J-GLOBAL ID：202002255514423863   整理番号：20A0138613

幾何学的制約は,フォルミンMdiA1活性を大きく妨げる【JST・京大機械翻訳】

Geometrical Constraints Greatly Hinder Formin mDia1 Activity

著者 (6件)： Suzuki Emiko L. (Universite de Paris, CNRS, Institut Jacques Monod, France) ,  Chikireddy Jahnavi (Universite de Paris, CNRS, Institut Jacques Monod, France) ,  Dmitrieff Serge (Universite de Paris, CNRS, Institut Jacques Monod, France) ,  Guichard Berengere (Universite de Paris, CNRS, Institut Jacques Monod, France) ,  Romet-Lemonne Guillaume (Universite de Paris, CNRS, Institut Jacques Monod, France) ,  Jegou Antoine (Universite de Paris, CNRS, Institut Jacques Monod, France)
資料名： Nano Letters  (Nano Letters)
巻： 20  号： 1  ページ： 22-32  発行年： 2020年 
JST資料番号： W1332A  ISSN： 1530-6984  CODEN： NALEFD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： フォルミンは細胞におけるほとんどのアクチンネットワークの集合における中心的なプレーヤーの一つである。機械的張力に対するこれらの前進分子機械の感度は現在良く確立されている。しかし,フォルミンの活性が,フィラメント架橋やホルミンの空間閉じ込めのようなネットワーク構造に関連する幾何学的制約によってどのように影響されるかは,ほとんど知られていない。マイクロフルイディクスとマイクロパターン形成を組み合わせて,ホルマリンにより誘導されたin vitro mDia1型伸長フィラメント束を再構成し,フォルミンに対する異なる幾何学的制約を持ち,これらの制約がホルミンの伸長速度と突起性に及ぼす影響を測定した。フィラメントが束化されないとき,フォルミンの固定細部はそれらの加工性に及ぼす穏やかな影響を有し,それらの伸長速度に影響を及ぼさなかった。フォルミンが固定されていないとき,ファシンによるフィラメント束化はそれらの伸長速度とそれらの過程の両方を減少させることを示した。驚くべきことに,表面に固定されたホルマリンによって伸長されたフィラメントが一緒に架橋されると,ホルミンの伸長速度は直ちに減少し,ホルミンの回転と並進の自由度の累積的な影響に依存して,24倍まで減少する。著者らの結果は,フィラメントにおける制約とホルミンレベル間の予想外のクロストークを明らかにした。細胞において,細胞膜に固定するホルミンの分子的詳細は,アクチンフィラメントバーベッド末端におけるホルミン活性を強く調節することを予想した。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 自由度 ,  ネットワーク構造 ,  クロストーク ,  再構成 ,  ネットワーク ,  細胞骨格 ,  in vitro実験 ,  *アクチン ,  加工性 ,  張力 ,  マイクロフルイディクス ,  フィラメント ,  細胞膜 ,  並進
準シソーラス用語： ファスシン , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： フォルミン ,  アクチン ,  バンドル ,  細胞骨格 ,  マイクロフルイディクス ,  蛍光偏光

分類 (2件)： 生体の顕微鏡観察法  (EA03050C) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (5件)： 幾何学 ,  制約 ,  フォルミン ,  mDia1 ,  活性