抄録/ポイント:
抄録/ポイント
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大腸菌のセリン化学受容体であるABSTRACT Tsrはペリプラズムリガンド結合部位から細胞質先端へシグナルを伝達し,そこでCheAキナーゼの活性を制御する。機能するために,Tsrはホモ二量体(TOD)の三量体を形成し,それはin vivoでCheAキナーゼおよびCheW結合蛋白質と結合する。まとめると,これらの蛋白質は拡張六角形配列に集合する。ここでは,低温電子トモグラフィーと分子動力学シミュレーションを用いて,個々の二量体と三量体レベルの両方でのシグナル伝達関連配座転移を特徴付ける,近天然アレイの文脈におけるTsrを研究した。特に,三量体内の個々のTsr二量体はシグナル伝達状態の機能である非対称柔軟性を示し,受容体先端でのそれらの異なる蛋白質相互作用の影響を強調した。さらに,Tsr三量体の二量体のコンパクト性はシグナル伝達状態間で変化し,グリシンヒンジの転移はキナーゼ-OFF状態のコンパクトな立体配座からキナーゼ-ON状態の拡張立体配座へと変化することを明らかにした。したがって,著者らの結果は,グリシンヒンジの重要な役割を支持する:膜および拡張アレイ構造によって課される構造的制約を維持しながら,異なるシグナル伝達状態を達成するのに必要な受容体柔軟性を可能にする。IMPORTANCは大腸菌,膜結合化学受容体,ヒスチジンキナーゼCheA,及び結合蛋白質CheWは高度に秩序化した化学感覚配列を形成する。コアシグナル伝達複合体において,二量体の化学受容体三量体は,キナーゼ活性化を調節するリガンド結合及び感覚適応により誘導される配座転移を受ける。ここでは,その天然配列状況におけるE.coliセリン受容体のキナーゼ-ONおよびキナーゼ-OFF立体配座のクライオ電子トモグラフィーにより特性化する。シグナル伝達ユニットにおいて異なるパートナーを接触する受容体三量体のメンバーとONとOFFシグナル伝達複合体の間の構造的差異との間の特徴的な構造的差異を見出した。本結果は化学受容体アレイのシグナル伝達機構への新たな洞察を提供し,受容体分子における以前に仮定された柔軟性領域とグリシンヒンジに対する重要な機能的役割を示唆する。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】