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J-GLOBAL ID：202002257236431478   整理番号：20A0390818

ユビキチンファミリー蛋白質のエネルギー景観特徴の実験的比較【JST・京大機械翻訳】

Experimental comparison of energy landscape features of ubiquitin family proteins

著者 (3件)： Nandi Tathagata (Department of Chemical Sciences, Tata Institute of Fundamental Research, Mumbai, India) ,  Yadav Anju (Department of Chemical Sciences, Tata Institute of Fundamental Research, Mumbai, India) ,  Ainavarapu Sri Rama Koti (Department of Chemical Sciences, Tata Institute of Fundamental Research, Mumbai, India)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 88  号： 3  ページ： 449-461  発行年： 2020年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 小ユビキチン関連修飾因子(SUMO1及びSUMO2)はユビキチンファミリー蛋白質であり,ユビキチンと構造的に類似しており,それらのアミノ酸配列及び機能の点で異なっている。したがって,それらは配列-構造-安定性-機能関係を研究するための大きなプラットフォームを提供する。ここでは,構造的に類似したトリプトファン変異(SUMO1[S1F66W],SUMO2[S2F62W])を有するSUMO蛋白質の折畳み-非折畳み経路をそれらの構造相同体ユビキチン(UF45W偽野生型[WT]トリプトファン変異体)と比較することにおいて化学変性を用いた。平衡変性研究はユビキチンが3つの中で最も安定な蛋白質であることを報告する。SUMOsの観察されたdenatント依存性折畳み速度はユビキチンよりもはるかに低く,主にユビキチンと異なり,速度論的折畳み中間体を持つ2状態折畳み経路を示した。SUMO蛋白質が遅い折畳み体として始まるので,それらはそれらの折畳み中間体を安定化することを避け,その存在はそれらの折畳み速度をさらに遅くする可能性があると仮定した。ユビキチンのdenatント依存性アンフォールディングは最も速く,SUMO2が続き,SUMO1に対して最も遅かった。しかしながら,自発的非折畳み速度定数はユビキチン(~40倍)に対して最低であり,SUMOに対して類似していた。熱力学的安定性と速度論的安定性の間のこの相関は,Tanfordβ_u値:ユビキチン(0.42)>SUMO_2(0.20)>SUMO_1(0.16)によって定量化されるように,溶媒アクセス可能な表面積に関して異なる非折畳み遷移状態位置を持つことによって達成される。ここで示した結果は,構造的に相同な蛋白質ファミリー内の折畳み-アンフォールディング速度の最適化に役立つユニークなエネルギー景観の特徴を強調する。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *タンパク質 ,  折畳み ,  熱力学的安定度 ,  最適化 ,  アミノ酸配列 ,  速度論 ,  野生型 ,  中間体 ,  表面積 ,  *ユビキチン ,  遷移状態 ,  デコンボリューション
準シソーラス用語： 蛋白質折畳み ,  折畳み中間体 ,  SUMO , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： 化学変性 ,  シェブロンプロット ,  エネルギーランドスケープ ,  中間体 ,  蛋白質折畳み ,  ユビキチン ,  SUMOS

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： ユビキチン ,  ファミリー ,  蛋白質 ,  エネルギー ,  景観 ,  実験