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J-GLOBAL ID:202002257284663726   整理番号:20A0976197

ニューカッスル病ウイルスHN蛋白質の第二受容体結合部位における高度に保存されたアミノ酸の役割【JST・京大機械翻訳】

Roles of the highly conserved amino acids in the second receptor binding site of the Newcastle disease virus HN protein
著者 (9件):
資料名:
巻: 16  号:ページ: 1-13  発行年: 2019年 
JST資料番号: U7347A  ISSN: 1743-422X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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パラミキソウイルスHaemagin-Neuraminidase(HN)は,受容体への付着,感染細胞からの受容体の除去,ウイルス自己凝集(ノイラミニダーゼ,NA)および融合促進を防止するための多機能蛋白質である。HNの球状頭部には2つの受容体結合部位があり,2番目の受容体結合部位は受容体結合と融合促進の機能にのみ関与していることが一般的に認められている。ニューカッスル病ウイルス(NDV)HNの第2受容体結合部位における10保存残基を選択し,アラニン(A)に置換した。望ましい変異体を調べ,ヘム吸着(HAD)能,NA活性及び融合促進能の機能変化を検出した。変異体C172A,R174A,C196A,D198A,Y526A及びE547AのHAD及び融合促進能は消失した。野生型(wt)HNと比較して,突然変異体T167A,S202A,およびR516AのHADは,それぞれ55.81,44.53,69.02%に減少し,これら3つの突然変異体の融合促進能力は,それぞれ54.74,49.46,65.26%に減少した。しかしながら,変異体G171Aは,依然としてwt HNと同程度の融合促進能を維持したが,HAD能は低下した。全ての部位特異的変異は,蛋白質細胞表面発現に影響することなく,NDV HNのNA活性を変化させた。データは,変異体C172A,R174A,C196A,D198A,Y526AおよびE547Aは融合促進能およびHAD活性に必要な立体配座変化を可能にしないが,他の変異体は完全な融合促進能を有する変異体G171Aを除いて限定的に立体配座変化のみに影響することを示唆する。全体として,2番目の受容体結合部位,特に残基C172,R174,C196,D198,Y526およびE547における保存されたアミノ酸は,正常なNDV HN蛋白質機能に重要である。Copyright 2020 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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ウイルス感染の生理と病原性 
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