抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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ABSTRACTは,外因性アミノ酸とペプチドに代わって,炭素源として炭水化物を使用する能力を制限した。H.pyloriによるある種のペプチドの取込は,ATP結合カセット(ABC)輸送体注釈ジペプチドパーミアーゼ(Dpp)を必要とする。輸送体特異性は,ペリプラズムのリガンドを捕捉し,パーミアーゼにそれらを送達する同族基質結合蛋白質DppAにより決定される。ここでは,以前に特性化されたDppA蛋白質とは異なり,H.pylori DppAは,マイクロモル親和性で,長さが2~8残基の範囲の多様なアミノ酸配列のペプチドに結合することを示した。テトラペプチドSTSAとの複合体の1.45Å解像度結晶構造の解析を示し,観察された広い特異性の構造的根拠を提供した。分子表面の分析は,長さ9残基までのペプチドを収容するのに十分大きいリガンド結合ポケットを明らかにした。構造は,H.pylori DppAがペプチド主鎖原子と主に相互作用を形成することにより広範囲のペプチド配列を認識することができることを示唆する。他の細菌由来のDppAsにおけるペプチド結合ポケットを終了するループは,H.pylori蛋白質において有意に短く,より長いペプチドに結合する能力の説明を提供した。ペプチドリガンドの2つのN末端残基を収容するサブサイトは,蛋白質-リガンド結合エネルギーに最も大きく寄与し,ジペプチドがより長いペプチドのそれに近い親和性と結合するという観察と一致する。IMPORTANCは,抗生物質開発のための高優先病原体としてHelicobacter pyloriをリストアップした。薬物設計におけるペプチド輸送体の使用の可能性はよく認識されている。ジペプチドパーミアーゼと名付けられたペプチドに対するABC輸送体の基質結合蛋白質は,長さが2~8残基の範囲の多様なアミノ酸配列のペプチドに直接結合するそのファミリーの珍しいメンバーであることを発見した。また,観察された広い特異性に対する構造的根拠を提供した。炭素の源としてペプチドを輸入する能力はH.pyloriにとって極めて重要であるので,著者らの知見はペプチドとの膜不浸透抗菌剤の阻害または融合に基づく薬物設計戦略を知らせるであろう。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
