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J-GLOBAL ID:202002258858360297   整理番号:20A0626070

ペプチジルアルギニンデイミナーゼIII型によるArg51でシトルリン化されたヒトS100A3蛋白質の最適変異モデルとその溶液構造特性【JST・京大機械翻訳】

Optimal Mutant Model of Human S100A3 Protein Citrullinated at Arg51 by Peptidylarginine Deiminase Type III and Its Solution Structural Properties
著者 (8件):
資料名:
巻:号:ページ: 4032-4042  発行年: 2020年 
JST資料番号: W5044A  ISSN: 2470-1343  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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EF-hans型Ca2+結合S100蛋白質ファミリーのメンバーであるS100A3蛋白質は,ヒト毛クチクラ細胞におけるR51の特異的シトルリン化により四量体状態へCa2+-/Zn2+誘導構造変化を受ける。翻訳後修飾S100A3の潜在的モデルとしてR51A,R51C,R51E,R51K及びR51Qを含む組換え変異体S100A3蛋白質を調製し,野生型(WT)S100A3及びWTシトルリン化in vitroにおけるそれらの生物物理学的及び生化学的性質を評価した。サイズ排除クロマトグラフィー(SEC)は,R51QがCa2+の存在下で四量体を形成し,Trp蛍光によりモニターしたCa2+滴定は,R51Qがシトルリン化S100Aと類似したCa2+結合性質を有することを示した。したがって,R51Qは翻訳後修飾S100A3の最適変異体モデルであると結論した。SEC-小角X線散乱により,Ca2+およびZn2+の不在および存在下でのWT S100A3およびR51Q変異体の溶液構造を比較した。金属フリー状態におけるR51Qの回転半径はWTのそれとほとんど同じであった。しかしながら,それはCa2+/Zn2+の存在下で約1.5倍増加し,分子サイズの大きな拡大を示した。対照的に,WTへのCa2+/Zn2+の添加はSEC分析及び動的光散乱における非特異的凝集をもたらし,S100A3のシトルリン化がCa2+-/Zn2+結合状態の安定化に必須であることを示唆した。これらの知見は,Ca2+-/Zn2+結合S100A3に対する構造解析のさらなる発展をもたらすであろう。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
分類
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プリント回路  ,  抗原虫薬・駆虫薬の基礎研究  ,  酸化物結晶の磁性  ,  医用素材  ,  下水,廃水の物理的処理 

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