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J-GLOBAL ID：202002259052711806   整理番号：20A1825197

αヘリックスコイルドコイルにおけるヘリックス内相互作用はトロポミオシンの構造安定性を決定する【JST・京大機械翻訳】

Intrahelical Interactions in an α-Helical Coiled Coil Determine the Structural Stability of Tropomyosin

著者 (9件)： Sano Ken-Ichi (Department of Applied Chemistry, Faculty of Fundamental Engineering, Nippon Institute of Technology, Saitama, Japan) ,  Sano Ken-Ichi (Graduate School of Environmental Symbiotic System Major, Nippon Institute of Technology, Saitama, Japan) ,  Yuki Tsubasa (Graduate School of Environmental Symbiotic System Major, Nippon Institute of Technology, Saitama, Japan) ,  Nomata Yuta (Graduate School of Environmental Symbiotic System Major, Nippon Institute of Technology, Saitama, Japan) ,  Nakayama Norihisa (Graduate School of Environmental Symbiotic System Major, Nippon Institute of Technology, Saitama, Japan) ,  Iida Ryo (Graduate School of Chemical Sciences and Engineering, Hokkaido University, Japan) ,  Mitomo Hideyuki (Research Institute for Electronic Science and Global Station for Soft Matter, Global Institution for Collaborative Research and Education (GI-CoRE), Hokkaido University, Japan) ,  Ijiro Kuniharu (Research Institute for Electronic Science and Global Station for Soft Matter, Global Institution for Collaborative Research and Education (GI-CoRE), Hokkaido University, Japan) ,  Osada Yoshihito (Nano Medical Engineering Laboratory, RIKEN, Saitama, Japan)
資料名： Biochemistry  (Biochemistry)
巻： 59  号： 23  ページ： 2194-2202  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0270B  ISSN： 0006-2960  CODEN： BICHAW  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： トロポミオシン(Tpm)は,2本鎖平行αヘリックスコイルドコイル蛋白質であり,その構造を研究することは,コイルドコイルの性質を理解するために重要である。以前に,ヒト骨格筋α-Tpm(α-Tpm 140)のN末端半分は18変異残基を有するコイルドコイル蛋白質キャリア(CCPC)140変異体よりもリン酸イオンの存在下で構造的に安定であり,2つのα-ヘリックス間の界面に位置する全てのアミノ酸残基は完全に保存されていた。古典的仮説は,ヘリックス間相互作用がコイルドコイル構造を安定化することを説明した。本研究では,Tpmとその変異体の構造安定性が,単一αヘリックス鎖上のヘプタド反復の位置b,c,およびfに位置する荷電側鎖間の架橋を形成する多価イオンの結合により支配されるという仮説を検証した。α-Tpm 140とCCPC 140の構造安定性は,二価カチオンと二価アニオンの添加によりそれぞれ顕著に増加することを見出した。また,α-Tpm 140/CCPC 140ヘテロマーコイルドコイル分子の構造安定性は,より安定なα-ヘリックス鎖の安定性により支配されることを明らかにした。これらの結果は,Tpmの全構造安定性が単一αヘリックスの安定性によって決定されることを示した。著者らの知見は,コイルドコイル蛋白質の構造の研究に新しい洞察を提供する。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 界面 ,  *相互作用 ,  電荷 ,  骨格筋 ,  タンパク質 ,  ヒト ,  *トロポミオシン ,  アニオン ,  側鎖 ,  多価イオン ,  アミノ酸残基 ,  *超螺旋
準シソーラス用語： *αヘリックス ,  蛋白質構造 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： αヘリックス ,  コイルドコイル ,  ヘリックス ,  相互作用 ,  トロポミオシン ,  構造安定性