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J-GLOBAL ID:202002259885017286   整理番号:20A0877703

p53 C末端ドメインの折畳みと構造多型:多くの立体配座を持つ一つのペプチド【JST・京大機械翻訳】

Folding and structural polymorphism of p53 C-terminal domain: One peptide with many conformations
著者 (6件):
資料名:
巻: 684  ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0023A  ISSN: 0003-9861  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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p53ファミリーの蛋白質は,細胞周期の調節におけるそれらの役割に対して最も良く知られている。モデル系としてのp53蛋白質は多くの癌関連研究において広く研究されている。p53のC末端ドメイン(CTD)は,異なる結合パートナーとの相互作用で複数の異なる立体配座を獲得する本質的に無秩序な領域である。しかしながら,p53-CTDの構造的優先に及ぼす周囲環境の影響は知られていない。p53-CTDの立体配座挙動及び折畳みに及ぼす周囲環境の影響を調べた。全CTDは,いくつかの一般的に使用される無秩序予測子により高度に不規則な領域として予測されるが,二次構造予測に基づいて,CTD配列(残基380~388)の一部が「混乱」であることを見出し,不規則,α螺旋及びβ鎖構造間のシャッフルを予測した。最初に,CTDの立体配座に及ぼす折畳み誘起有機溶媒,トリフルオロエタノール及びメタノールの影響を観察した。水混和性有機溶媒は疎水性相互作用を発揮し,それはCTDの構造変化を引き起こす主要な駆動力である。溶液誘電率を下げることにより,有機溶媒も静電相互作用を強化できる。著者らはまた,ペプチドの増強された立体配座サンプリングのために,逆変換分子動力学(REMD)シミュレーションを実行した。これらのシミュレーション研究はまた,このペプチドの特異性についての詳細な洞察を提供し,メタノールの存在下での折畳み挙動を説明した。これらの疎水性相互作用はこの無秩序領域の機能関連構造変化に重要な役割を持つと考えた。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子構造  ,  生物学的機能  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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