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J-GLOBAL ID:202002260482668673   整理番号:20A0288487

NMR分光法によるフィブリノペプチドBの空間構造に及ぼす遷移金属(Mn,Co,Gd)の影響の研究【JST・京大機械翻訳】

Investigation of the effect of transition metals (MN, CO, GD) on the spatial structure of fibrinopeptide B by NMR spectroscopy
著者 (5件):
資料名:
巻: 1204  ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0948B  ISSN: 0022-2860  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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線維素ペプチドB(GluFib)は血栓症の因子の1つである。正常な可溶性血液蛋白質,フィブリノーゲン(線維素ペプチドA及び線維素ペプチドB)は不溶性フィブリンに変換され,フィラメントの形は損傷部位で血管壁に接着し,格子を形成する。文献では,コバルトとランタニド化合物の影響下での血液凝固の破れが確立されていることが注目されている。その理由は,コバルトとランタニドの影響下でのフィブリン繊維の分子構造の変化である可能性がある。本論文では,GluFibの空間構造を,NMR分光法により,塩化マンガン(II),塩化コバルト(II),およびガドリニウム(III)クロリドを用いて研究した。空間構造は1Dと2D1H-1H NMR分光法(TOCSY,ROES)を適用して得た。コバルトとガドリニウム塩との錯体におけるGluFibのいくつかの1H NMRシグナルの化学シフトは変化した。化学シフトの変化は7および8グルタミン酸のベータグループ原子に属する。スペクトル分析により,コバルトとガドリニウムのイオンがGluFibと相互作用し,7番目と8番目のグルタミン酸のアミノ酸残基間を統合することが分かった。マンガンイオンは線維素ペプチドB分子と相互作用しない。本研究では,塩化コバルト(II)とガドリニウム(III)クロリドとの錯体中の水溶液中のGluFibペプチドの空間構造を調べた。これらの金属のイオンとペプチドとの相互作用は,骨格の曲げをもたらす。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子の幾何学的構造一般  ,  分子の電子構造  ,  その他の有機化学反応 

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