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J-GLOBAL ID:202002260550630967   整理番号:20A2081909

65GHz誘電センサを用いたヒト血清アルブミンの熱変性における水和状態の高精度キャラクタリゼーション【JST・京大機械翻訳】

Highly precise characterization of the hydration state upon thermal denaturation of human serum albumin using a 65 GHz dielectric sensor
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資料名:
巻: 22  号: 35  ページ: 19468-19479  発行年: 2020年 
JST資料番号: A0271C  ISSN: 1463-9076  CODEN: PPCPFQ  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質の生物学的機能は,それらの周囲の水和水による調和に依存する。実際,熱変性のような蛋白質の動的転移は水和水の移動度の変化に依存する。しかし,動的遷移中の水和水の役割は,水和水の量を正確に特性化する技術的限界により完全には理解されていない。65GHzのLC共振器からなる最先端のCMOS誘電体センサは,非常に高精度で65GHzで複素誘電率に応答して発振周波数が敏感にシフトするという特徴を利用してこの問題に対処した。本研究は,測定周波数シフトから水和数を導出するための分析アルゴリズムを確立し,ヒト血清アルブミンの熱変性による水和数の遷移を実証することを目的とした。未変性状態の決定された水和数は,水和数(約±1%)の実質的に減少した不確実性で,最初の溶媒和殻を越えて「全体的」水和像を描いた。これは加熱過程で約55°Cでの水和数の急速な増加の検出を可能にし,これはα-ヘリックス構造の溶媒曝露拡張鎖への不可逆的破断を伴う優れた相であり,一方水和数はその後の冷却過程で前進経路を追跡しなかった。著者らの結果は,水水素結合の弱化が最初に蛋白質構造のアンフォールディングを誘発し,続いて熱変性の結果として水和水の数の変化が続くことを示した。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  分子構造 
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