文献

J-GLOBAL ID：202002264482210322   整理番号：20A2442506

人工ウイルス様粒子のN末端局在化と動力学への洞察【JST・京大機械翻訳】

Insight into N-terminal localization and dynamics of engineered virus-like particles

著者 (3件)： Vervoort Daan F. M. (Eindhoven University of Technology, Institute for Complex Molecular Systems, PO Box 513 (STO 3.41), 5600 MB Eindhoven, The Netherlands. [e-mail]) ,  Pretto Chiara ,  van Hest Jan C. M.
資料名： RSC Advances (Web)  (RSC Advances (Web))
巻： 10  号： 64  ページ： 38774-38781  発行年： 2020年 
JST資料番号： U7055A  ISSN： 2046-2069  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ササゲのクロロチトウイルス(CCMV)カプシド蛋白質(CP)から成るウイルス様粒子はナノサイエンスにおけるキャリアシステムとして広く研究されている。生理学的条件下での安定性を改善する1つの確立された方法は,CPのN末端への刺激応答性エラスチン様ポリペプチド(ELP)を融合することである。N末端は蛋白質ケージの内部空洞に原理的に局在化するべきであるが,天然CCMVに関する研究は粒子表面の接近性を明らかにした。また,このような現象は,ソルターゼA媒介反応によるCP N末端ドメインの共有結合官能化を利用することにより,ELP-CCMVsにも応用されることを検証した。さらに,ウェスタンブロット分析とFoerster共鳴エネルギー移動(FRET)実験は,これがN末端の外部ディスプレイと予め形成されたカプシド間のCPの交換の両方に起因することを明らかにした。本知見は,ELP-CCMV安定性および動力学の同調性,およびドラッグデリバリーシステムとしてのこのような蛋白質ケージの開発に対する潜在的効果を実証する。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ポリペプチド ,  エラスチン ,  タンパク質 ,  保持器 ,  ササゲ ,  表示装置 ,  共有結合 ,  官能化 ,  *カプシド ,  ドラッグデリバリーシステム ,  ウェスタンブロット法
準シソーラス用語： ドメイン構造 ,  カプシド蛋白質 ,  ソルターゼA ,  Foerster共鳴エネルギー移動 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： ウイルスの生化学  (EG04030F)

タイトルに関連する用語 (5件)： 人工ウイルス様粒子 ,  N末端 ,  局在化 ,  動力学 ,  洞察