抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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ABSTRACTアルビノーズ含有ポリ-またはオリゴ糖はBifidobacterium longum subsp.longumに対する適切な炭水化物源である。しかし,それらの分解経路はほとんど理解されていない。本研究では,B.longum subsp.longum JCM 1217から以前に特性化されていないグリコシドヒドロラーゼファミリー43(GH43)酵素B.longum subsp.longum ArafC(BlArafC;BLLJ_1852によりコードされたBlArfC;BLLJ_1853によりコードされたBlArafB;BLLJ_1853によりコードされた)をクローン化し,特性化した。両酵素はp-ニトロフェニル-α-L-アラビノフラノシドに対してα-L-アラビノフラノシダーゼ活性を示したが,p-ニトロフェニル-β-D-キシロピラノシドに対しては活性を示さなかった。L-アラビノフラノシル結合に対する2つの酵素の特異性は異なっていた。BlArafCはアラビナンとアラビノキシランの側鎖に見出されるα1,2-とα1,3-L-アラビノフラノシル結合の加水分解を触媒した。それはアラビノキシランよりアラビナンから100倍速くL-アラビノースを放出したが,アラビノガラクタンには作用しなかった。一方,BlArafBはアラビナン骨格上に見出されたα1,5-L-アラビノフラノシル結合の加水分解を触媒した。それはアラビノキシランまたはアラビノガラクタンからではなくアラビナンからL-アラビノースを放出した。BlArafCとBlArafBの共培養は,これらの2つの酵素が相乗的にアラビナンを分解することができることを明らかにした。両酵素活性はEDTA処理により抑制され,二価金属イオンを必要とすることを示唆した。BlArafCとBlArafBのGH43ドメインは,それぞれGH43サブファミリー27と22に分類されるが,対応するサブファミリーの他の生化学的に特性化されたメンバーと非常に低い類似性(15%以下の同一性)を示す。BLLJ_1850からBLLJ_1853を含むGH43遺伝子クラスターを欠くB.longum subsp.longum株はアラビナン培地で増殖せず,BlArafCとBlArafBがアラビナンの同化に重要であることを示唆した。IMPORTANCCEは,B.longum subsp.longum JCM 1217由来の2種類の新規α-L-アラビノフラノシダーゼ,BlArafCおよびBlArafBを同定し,両者は細胞外膜結合酵素と予測される。前者はα1,2/3-L-アラビノフラノースイル結合に特異的に作用するが,後者はα1,5-l-アラビノフラノシル結合に作用する。これらの酵素はアラビナンを協同的に分解し,アラビナン含有培地におけるビフィズス菌の効率的増殖に必要である。これらの酵素をコードする遺伝子は植物由来多糖類の代謝経路に関与する遺伝子クラスターの側面に位置し,それは成体腸の適応性を与える。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
