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J-GLOBAL ID:202002265852259034   整理番号:20A0884757

Drosophila melanogasterにおけるマトリックスメタロプロテイナーゼの発現,精製および基質分析【JST・京大機械翻訳】

The expression, purification, and substrate analysis of matrix metalloproteinases in Drosophila melanogaster
著者 (4件):
資料名:
巻: 171  ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: W0282A  ISSN: 1046-5928  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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マトリックスメタロプロテイナーゼ(MMP)は進化的に保存された細胞外マトリックスプロテイナーゼである。in vivoにおけるDrosophila MMPs,Mmp1およびMmp2の遺伝子解析は,それらが組織リモデリングにおいて重要な役割を果たすことを明らかにした。触媒ドメイン(CD)はほとんどのMMP機能を欠いているが,ハエMMPsのCDの生化学的性質を示す研究は少ない。ここでは,生化学的研究のためにDrosophila Mmp1およびMmp2のCDの過剰発現,精製および再折畳みを同定した。ザイモグラフィー分析および基質分解分析により,Mmp1-CDおよびMmp2-CDの両方がカゼイン,ゼラチン,フィブロネクチン,コラーゲン(I型,IVおよびV)を消化でき,Mmp2-CDはMmp1-CDと比較してはるかに高い分解活性を示した。さらに,ヒトコラーゲンIIIはMmp1-CDにより分解されたが,Mmp2-CDでは分解されず,Mmp2-CDによりラットコラーゲンI及びラミニンは分解されたが,Drosophila Mmp1及びMmp2は明らかに異なる基質特異性を有することを示唆した。合成蛍光基質を用いて,Mmp1-CDとMmp2-CDの酵素活性は,メタロプロテイナーゼ(TIMP)のヒト組織阻害剤により阻害されることを示した。これらの結果は,組織リモデリングにおけるMmp1とMmp2の協調的に異なる役割の文脈を明らかにした。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
遺伝子操作  ,  酵素一般 

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