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J-GLOBAL ID：202002267724534164   整理番号：20A1202704

遷移ネットワーク法によりモデル化したチトクロームcオキシダーゼのDチャンネルにおけるプロトン移動【JST・京大機械翻訳】

Proton transfer in the D-channel of cytochrome c oxidase modeled by a transition network approach

著者 (2件)： Reidelbach Marco (Department of Physics, Freie Universitaet Berlin, Arnimallee 14, 14159 Berlin, Germany) ,  Imhof Petra (Department of Physics, Freie Universitaet Berlin, Arnimallee 14, 14159 Berlin, Germany)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1864  号： 8  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： シトクロームcオキシダーゼにおけるプロトン取り込み経路の決定はシステムの複雑さのため困難である。遷移ネットワークアプローチは,あらかじめ定義された反応座標なしでプロトン移動経路のサンプリングを可能にする。チトクロームcオキシダーゼのDチャンネルのモデルにおけるプロトン移動経路の計算を,離散的,最適化ベース及び分子動力学に基づくサンプリングを組み合わせた遷移ネットワークアプローチにより行った。最適経路はいわゆるアスパラギン酸ゲートの開口,アスパラギン領域の水和,水素結合鎖の形成,及び最終的にこの鎖に沿ったプロトン正孔輸送を含む。最適経路はチャネル入口に近い残基H26のプロトン化を見出し,それに続くステップの遷移エネルギー,特にAsnゲートの開口と水素結合鎖の形成を低下させた。残基Y33は移動したプロトンホールのシャトルにおいて重要な役割を果たしている。遷移ネットワークアプローチにより見出された最適経路は,他の方法により以前に決定された経路と同じ重要な特性を示した。計算した障壁と反応エネルギーも以前の研究と良く一致した。遷移ネットワークアプローチは,複雑なシステムにおける経路を探索する代替案を提供する。オキシダーゼおよびプロトンポンプとしての酵素の正しい機能は,いくつかの酸化還元およびプロトン輸送段階の相互作用に依存する。したがって,プロトン輸送機構を理解することは,蛋白質の機能を理解するために重要である。蛋白質を介した長距離プロトン移動の複雑な性質は,非自明なシミュレーション戦略を必要とする。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 最適化 ,  シミュレーション ,  水素結合 ,  相互作用 ,  *陽子 ,  *ネットワーク ,  最適航路 ,  プロトン化 ,  *プロトン移動 ,  *オキシダーゼ ,  *チトクロームc ,  酸化還元反応 ,  プロトンポンプ ,  *チトクロームcオキシダーゼ ,  アミノ酸 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド ,  ジカルボン酸 ,  第一アミン

著者キーワード (4件)： チトクロームcオキシダーゼ ,  プロトン移動 ,  反応経路サンプリング ,  遷移ネットワーク

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： アスパラギン

タイトルに関連する用語 (6件)： 遷移 ,  ネットワーク法 ,  モデル化 ,  チトクロームcオキシダーゼ ,  Dチャンネル ,  プロトン移動