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J-GLOBAL ID：202002268766741995   整理番号：20A0782437

糖新生酵素の認識: GID4リガーゼによるICL1,FBP1,およびMDH2:分子ドッキング研究【JST・京大機械翻訳】

Recognition of gluconeogenic enzymes; Icl1, Fbp1, and Mdh2 by Gid4 ligase: A molecular docking study

著者 (5件)： Elfiky Abdo A. (Biophysics Department, Faculty of Science, Cairo University, Giza, Egypt) ,  Elfiky Abdo A. (College of Applied Medical Sciences, University of Al-Jouf, Sakaka, Saudi Arabia) ,  Ismail Alaa M. (Biophysics Department, Faculty of Science, Cairo University, Giza, Egypt) ,  Elshemey Wael M. (Biophysics Department, Faculty of Science, Cairo University, Giza, Egypt) ,  Elshemey Wael M. (Department of Physics, Faculty of Science, Islamic University in Madinah, Medina, Saudi Arabia)
資料名： Journal of Molecular Recognition  (Journal of Molecular Recognition)
巻： 33  号： 5  ページ： e2831  発行年： 2020年 
JST資料番号： T0818A  ISSN： 0952-3499  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： プロ/N-デグロン経路はユビキチン-プロテアソーム系を通して進化した蛋白質分解経路である。グルコースレベルを変化させることにより,肝臓細胞内の蛋白質ホメオスタシスを達成することは重要な経路である。N末端プロリンはSaccharomyces cerevisiaeにおいて300以上の蛋白質に存在するが,それらのうちの3つのみが糖新生酵素である。イソクエン酸リアーゼ(Icl1),フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fbp1)およびリンゴ酸デヒドロゲナーゼ(MDH2)。in silico研究は,Icl1酵素のGid4リガーゼへの結合をそのピアに関して構造的に説明することを目的としている。FBP1とMDH2。分子ドッキングスコアと相互作用に基づいて,1つは,N末端から8までの長さ6のペプチドに対して,Gid4のデグロンとの結合安定性を特性化することができる。さらに,ドッキングスコアのパーセント変化は,ユニークなGid4-Icl1~1-4相互作用に対する根拠を提供する。本研究は,Gid4リガーゼの異なる長さのデグロンへの結合姿勢に関する洞察を提供し,それにより,Gid4リガーゼを標的とするペプチド模倣体の設計において考察した。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *グルコネオゲネシス ,  タンパク質分解 ,  フルクトースビスホスファターゼ ,  イソクエン酸リアーゼ ,  キャラクタリゼーション ,  *酵素 ,  ホメオスタシス ,  Saccharomyces cerevisiae ,  相互作用 ,  ペプチド ,  リンゴ酸デヒドロゲナーゼ ,  肝細胞 ,  タンパク質 ,  *リガーゼ ,  *ドッキング

著者キーワード (6件)： GID4 E3リガーゼ ,  糖新生酵素 ,  分子ドッキング ,  Pro/N末端ルール ,  蛋白質分解 ,  構造バイオインフォマティクス

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (5件)： 糖新生 ,  酵素 ,  リガーゼ ,  分子ドッキング ,  研究