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J-GLOBAL ID：202002269792198649   整理番号：20A0228903

蛋白質キナーゼは本質的に無秩序な蛋白質における長い無秩序領域をりん酸化する【JST・京大機械翻訳】

Protein kinases phosphorylate long disordered regions in intrinsically disordered proteins

著者 (4件)： Koike Ryotaro (Graduate School of Informatics, Nagoya University, Nagoya, Japan) ,  Amano Mutsuki (Graduate School of Medicine, Nagoya University, Nagoya, Japan) ,  Kaibuchi Kozo (Graduate School of Medicine, Nagoya University, Nagoya, Japan) ,  Ota Motonori (Graduate School of Informatics, Nagoya University, Nagoya, Japan)
資料名： Protein Science  (Protein Science)
巻： 29  号： 2  ページ： 564-571  発行年： 2020年 
JST資料番号： W2730A  ISSN： 0961-8368  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： リン酸化はシグナル伝達経路において中心的役割を果たす主要な翻訳後修飾である。蛋白質キナーゼは,Ser/ThrまたはTyr残基(ホスホサイト)にリン酸を添加することにより基質(リン蛋白質)をリン酸化する。リン酸化蛋白質におけるホスホサイトを同定し記述する大量のデータが報告されているが,リン酸化の特異性は完全には解明されていない。本報告において,キナーゼ相互作用基質スクリーニング(KISS)法により同定されたキナーゼ-基質対のデータを用いて,本質的に無秩序な蛋白質の本質的に不規則な領域(IDRs)におけるホスホサイトを分析した。リン酸化および非リン酸化IDRを比較し,リン酸化IDRが非リン酸化IDRより有意に長いことを見出した。リン酸化IDRは,IDRに単一ホスホサイトのみが存在する時,リン蛋白質において最も長いIDR(71%)であり,リン蛋白質がIDR(s)に複数のホスホサイトを有するとき,ホスホサイトは主に単一IDR(78%)に局在し,このIDRは通常最も長い(81%)。IDR長の影響を推定するために,リン酸化の確率モデルを構築した。IDR長さを考慮したモデルは,IDR長を除外したモデルと比較して,より現実的な結果を生み出した。IDR長はりん蛋白質におけるキナーゼりん酸化部位の位置決定に対する重要な決定因子であることを提案した。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： リン酸 ,  リン ,  確率モデル ,  データベース ,  相互作用 ,  *タンパク質 ,  リン酸化 ,  スクリーニング ,  基質 ,  翻訳後修飾 ,  位置決め ,  リンタンパク質 ,  *タンパク質キナーゼ
準シソーラス用語： *キナーゼ ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： データベース ,  リン蛋白 ,  リン酸化 ,  ホスホサイト ,  シグナル伝達

分類 (2件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： 蛋白質キナーゼ ,  蛋白質 ,  りん酸化