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J-GLOBAL ID：202002269922997878   整理番号：20A0200569

dsRNAによるOAS蛋白質の長さ依存性活性化【JST・京大機械翻訳】

Length dependent activation of OAS proteins by dsRNA

著者 (5件)： Wang Yinbiao (School of Public Health, Xinxiang Medical University, Xinxiang, Henan, People’s Republic of China) ,  Wang Yinbiao (Department of Molecular Biology and Genetics, Aarhus University, Aarhus, Denmark) ,  Holleufer Andreas (Department of Molecular Biology and Genetics, Aarhus University, Aarhus, Denmark) ,  Gad Hans Henrik (Department of Molecular Biology and Genetics, Aarhus University, Aarhus, Denmark) ,  Hartmann Rune (Department of Molecular Biology and Genetics, Aarhus University, Aarhus, Denmark)
資料名： Cytokine  (Cytokine)
巻： 126  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： W0144A  ISSN： 1043-4666  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 酵素のオリゴアデニル酸シンテターゼ(OAS)ファミリーはインターフェロン誘導性抗ウイルス蛋白質であり,ウイルス感染に応答して二次メッセンジャー2′-5′-結合オリゴアデノシン(2-5A)を合成する。2-5Asの産生は,感染細胞内でRNA崩壊を誘導し,それにより,更なるウイルス複製を効果的に防止する。OASは異なる抗ウイルス蛋白質,環状GMP-AMPシンターゼ(cGAS)と構造類似性を共有するが,OASはdsRNAにより活性化されるが,cGASはdsDNAにより活性化される。ここでは,dsRNA活性化OAS1およびOAS3に対する構造的必要性を検討し,cGASに関する最近の研究と比較した。cGASのようなOAS1とOAS3の両方が,酵素の1つの単量体が相互作用できるよりも実質的に長いdsRNA分子により最大活性を達成することを見出した。OAS1の1分子は約18~20塩基対のdsRNAをカバーすることができ,それはヘリックスの2つのターンのちょうど短い。しかし,この長さのRNAは非常に限られた活性を示し,長さ依存性はOAS3に対してさらに顕著であった。著者らのデータは,OAS酵素がウイルス由来のPAMPsとして長いdsRNAを認識するように進化し,dsRNAの長さが自己から自己を識別する上で重要な因子であることを示唆する。短いdsRNAに結合したOAS1のいくつかの構造が存在するが,我々のデータはOASがこれらの短い活性化因子(最大活性の約7~8%)で最小活性しか達成できず,従ってこれらの構造がOAS酵素の完全に活性化された状態を明らかにしないことを示す。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： ウイルスタンパク質 ,  合成酵素 ,  インターフェロン ,  2-5Aシンテターゼ ,  塩基対 ,  *タンパク質 ,  酵素 ,  *二本鎖RNA ,  類似性 ,  ウイルス複製 ,  *RNA【核酸】 ,  単量体 ,  ウイルス感染 ,  相互作用
準シソーラス用語： 二本鎖DNA , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： インターフェロン ,  オリゴアデニル酸シンテターゼ ,  二本鎖RNA ,  ウイルス認識

分類 (1件)： サイトカイン  (EB08090G)

タイトルに関連する用語 (5件)： dsRNA ,  OAS ,  蛋白質 ,  長さ依存性 ,  活性化