文献

J-GLOBAL ID：202002270272153810   整理番号：20A0621548

α/β-ヒドロラーゼのモジュール構造【JST・京大機械翻訳】

The modular structure of α/β-hydrolases

著者 (3件)： Bauer Tabea L. (Institute of Biochemistry and Technical Biochemistry, University of Stuttgart, Germany) ,  Buchholz Patrick C. F. (Institute of Biochemistry and Technical Biochemistry, University of Stuttgart, Germany) ,  Pleiss Juergen (Institute of Biochemistry and Technical Biochemistry, University of Stuttgart, Germany)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 287  号： 5  ページ： 1035-1053  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α/β-ヒドロラーゼ折畳みファミリーは,配列,構造及び生化学的機能において高度に多様である。配列-構造-機能関係を研究するために,Lipase工学データベース(https://led.biocatnet.de)を更新した。全体として,280638の蛋白質配列と1557の蛋白質構造を分析した。全てのα/βヒドロラーゼは触媒活性コアドメインから成るが,それらは付加的な構造モジュールを含む可能性があり,12の異なる構造,3つの異なる位置での付加的,3つの異なるキャップ,追加のN又はC末端ドメイン及びキャップ及びリッドとのN及びC末端ドメインの組合せをもたらす。さらに,α/β-ヒドロラーゼは,それらのオキシアニオンホール標識(GX-,GGGX-およびY-タイプ)によって識別された。N末端ドメインは2つの異なる折畳み,Rossmann折畳みまたはβプロペラ折畳みを示した。C末端ドメインはβサンドイッチ折畳みを示した。N末端β-プロペラドメインとC末端β-サンドイッチドメインはレクチンのような炭水化物結合蛋白質と構造的に類似していた。この分類を新しく発見されたポリエチレンテレフタレート(PET)分解PETasesとMHETaseに適用した。それらはそれぞれGX-とGGGX-型のコアドメインα/β-ヒドロラーゼである。進化的関係を調査するために,配列ネットワークを分析した。その程度分布は,スケーリング指数γ=1.4のべき乗則に従い,数個のハブと多数の接続されていないシーケンスから成る高度に不均一なネットワークを示している。ハブ配列は多くの機能的近傍を有し,従って突然変異の有害な影響に対してロバストであると期待されている。クラスタサイズ分布は外挿スケーリング指数τ=2.6のべき乗則に従い,α/βヒドロラーゼの配列空間の連結性を強く支持した。データベース:α/β-ヒドロラーゼのNまたはC末端ドメインに構造類似性を持つ他の蛋白質からのドメインに関する支持データは,doi:https://doi.org/10.18419/darus-458下でのStudtgart大学(DaRUS)のデータリポジトリにおいて利用可能である。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： データベース ,  *ヒドロラーゼ ,  突然変異 ,  プロペラ ,  触媒活性 ,  リポジトリ ,  ネットワーク ,  レクチン ,  タンパク質 ,  アミノ酸配列 ,  外挿法 ,  リパーゼ ,  折畳み ,  ロバスト性 ,  類似性

著者キーワード (3件)： リパーゼ工学データベース ,  スケールフリーネットワーク ,  配列-構造-機能関係

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (2件)： ヒドロラーゼ ,  モジュール構造