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J-GLOBAL ID：202002271374943200   整理番号：20A2627143

フィブリル化動力学のモニタリングにおける蛍光標識アミロイド対螺旋フィラメント(PHF)【JST・京大機械翻訳】

Fluorescently-labelled amyloid paired helical filaments (PHF) in monitoring its fibrillation kinetics

著者 (5件)： Smidlehner Tamara (Ruder Boskovic Institute, Bijenicka cesta 54, Zagreb 10000, Croatia) ,  Smidlehner Tamara (National Institute of Chemistry, Hajdrihova 19, PO Box 660, SI-1001 Ljubljana, Slovenia) ,  Bonnet Hugues (Universite Grenoble-Alpes, Grenoble, F-38041 / CNRS, UMR 5250, Departement de Chimie Moleculaire, France) ,  Chierici Sabine (Universite Grenoble-Alpes, Grenoble, F-38041 / CNRS, UMR 5250, Departement de Chimie Moleculaire, France) ,  Piantanida Ivo (Ruder Boskovic Institute, Bijenicka cesta 54, Zagreb 10000, Croatia)
資料名： Bioorganic Chemistry  (Bioorganic Chemistry)
巻： 104  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： E0823A  ISSN： 0045-2068  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Alzheimer病におけるタウ線維のコアは,対螺旋フィラメント(PHF)で組織化されたヘキサペプチド配列である。この配列AcPHF6は,フィブリル形成またはそれらの破壊の潜在的治療阻害剤の迅速スクリーニングのためのタウフィブリルモデルとして使用できる。分析は,通常,フィブリル化のためのよく知られたレポーター色素であるチオフラビンT(ThT)の蛍光増加をモニターすることによって行われる。しかし,ThTアッセイはフォールトレスではなく,ここでは,ThTに対していくつかの利点を示すアミノ酸側鎖(Cy-aa)に結合した新規蛍光色素,シアニンを提示した。AcPHF6のフィブリル化速度論をThTと比較して20倍低濃度でCy-aaを介してモニターし,Cy-aa蛍光減少によるフィブリル化阻害剤の存在を成功裏に報告した。さらに,Cy-aaのスペクトル特性は,ThTと比較して赤方偏移し,より広い範囲の潜在的フィブリル化阻害剤のスクリーニングを可能にした。さらに,予め形成されたフィブリルとの混合物において,Cy-aaはフィブリル濃度に比例した強い蛍光灯を示した。また,スクリーニング化合物による色素置換の可能性を完全に避けるためにこの蛍光アミノ酸をPHFに結合させ,この新しく設計した共役体はアミロイドペプチドのフィブリル化動力学をモニターするための信頼できる内因性蛍光プローブであることを示した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *蛍光 ,  赤方偏移 ,  アミノ酸 ,  ペプチド ,  共役 ,  *アミロイド ,  色素 ,  *フィブリル化 ,  *蛍光標識 ,  側鎖 ,  蛍光減衰 ,  スクリーニング ,  Alzheimer病
準シソーラス用語： 蛍光色素 ,  ヘキサペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (8件)： フィブリル化 ,  動力学 ,  モニタリング ,  蛍光標識 ,  アミロイド ,  螺旋 ,  フィラメント ,  PHF