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J-GLOBAL ID：202002272473907034   整理番号：20A0552506

強い配列依存性液相挙動を持つ無秩序蛋白質のモデル【JST・京大機械翻訳】

Model for disordered proteins with strongly sequence-dependent liquid phase behavior

著者 (4件)： Statt Antonia (Department of Chemical and Biological Engineering, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544, USA) ,  Casademunt Helena (Department of Physics, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544, USA) ,  Brangwynne Clifford P. (Department of Chemical and Biological Engineering, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544, USA) ,  Panagiotopoulos Athanassios Z. (Department of Chemical and Biological Engineering, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544, USA)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 152  号： 7  ページ： 075101-075101-10  発行年： 2020年 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 本質的に無秩序な蛋白質の相分離は,細胞内の生化学的過程の調節において重要な役割を果たす,膜のないオルガネラまたは生体分子凝縮物の形成に重要である。本研究では,本質的に無秩序な蛋白質に対する粗粒モデルの異なる配列の相分離を調べ,驚くほど豊富な相挙動を発見した。全疎水性部分の割合と疎水性部分の分布を調べた。驚くべきことに,より大きな疎水性画分を有する配列は,従来の液液相分離を示した。臨界点の位置は界面組成と張力の変化による配列の末端ビーズによって系統的に影響された。より低い疎水性を有する配列に対して,著者らは従来の液液相分離だけでなく,液相密度がより低い温度で減少するリエントラント相挙動も観察した。いくつかのシーケンスに対して,著者らは通常の液体よりもむしろ凝集体から成る開放相の形成を観察した。これらの凝集体は,従来の液相よりも全体的に低い密度を有し,大きな相互接続したストリング状または膜状クラスタを有する複雑な形状を示した。これらの知見は,残基の秩序化のわずかな変化が蛋白質の相挙動の大きな変化をもたらす可能性があり,生物学に対する有意な潜在的関連性の事実であることを示唆する。Copyright 2020 AIP Publishing LLC All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 臨界点 ,  クラスタ ,  疎水性 ,  張力 ,  相互接続 ,  相分離 ,  温度依存性 ,  凝集体 ,  オルガネラ ,  *タンパク質 ,  粒状材 ,  *液相 ,  界面
準シソーラス用語： 残基 ,  生体分子 ,  *相挙動 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  溶液論一般  (CB05010Z)

タイトルに関連する用語 (4件)： 依存性 ,  相挙動 ,  蛋白質 ,  モデル