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J-GLOBAL ID：202002272948330829   整理番号：20A1198201

大腸菌膜のF-ATPアーゼ:遍在性MgADP阻害状態とεサブユニットのC末端ドメインにより誘導される阻害状態は相互に排他的である【JST・京大機械翻訳】

F-ATP-ase of Escherichia coli membranes: The ubiquitous MgADP-inhibited state and the inhibited state induced by the ε-subunit’s C-terminal domain are mutually exclusive

著者 (2件)： Milgrom Yakov M. (Department of Biochemistry & Molecular Biology, SUNY Upstate Medical University, 750 E Adams St, Syracuse, NY 13210, USA) ,  Duncan Thomas M. (Department of Biochemistry & Molecular Biology, SUNY Upstate Medical University, 750 E Adams St, Syracuse, NY 13210, USA)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1861  号： 7  ページ： Null  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ATPシンターゼは重要なエネルギー結合,全てのkingdosにおける回転モーター酵素である。全てのF型ATPシンターゼにおいて,触媒F_1複合体の中心回転子は,εサブユニットのγサブユニットとN末端ドメイン(NTD)から構成されていた。多様な細菌の酵素において,ε(εCTD)のC末端ドメインは,一時的に不活性な状態で酵素をトラップするために劇的な立体配座変化を受けることができる。この阻害機構はミトコンドリア酵素には存在しないので,εCTDは抗生物質発生のための病原性細菌のATPシンターゼを選択的に標的化する手段を提供できる。大腸菌及び他の細菌モデル系に対して,ε阻害と細菌及び真核生物由来のF_OF_1に対して遍在するMgADP阻害状態との間の関係を解析することは困難であった。大腸菌ECF_1から単離した触媒複合体を用いた以前の研究は,これら2つの阻害様式が相互に排他的であることを示したが,膜埋め込みF_O複合体とF_1の相互作用はεCTDによる阻害を調節することが知られている。ここでは,野生型εを有するECF_OF_1を含む膜,完全εCTDを欠くε,またはC末端に小さな欠失を有するεを研究した。F-ATPアーゼ活性に対する異なる活性化効果を持つ化合物を用いることにより,εCTD阻害と遍在性MgADP阻害が膜結合大腸菌F-ATPアーゼに対して相互排他的であることを確認した。野生型膜におけるほとんどの酵素複合体はε阻害状態(>50%)またはMgADP阻害状態(30%)にあることを決定した。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  細菌 ,  酵素 ,  *大腸菌 ,  抗生物質 ,  ミトコンドリア ,  *サブユニット ,  複合体 ,  複合酵素系 ,  真核生物 ,  野生型 ,  ターゲティング ,  ATPシンターゼ
準シソーラス用語： *C末端 ,  *ドメイン構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： F-ATPアーゼ ,  ATPシンターゼ ,  大腸菌 ,  酵素動力学 ,  イプシロン・サブユニット ,  MgADP阻害

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： 大腸菌 ,  ATPアーゼ ,  MgADP ,  阻害 ,  サブユニット ,  C末端ドメイン ,  誘導