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J-GLOBAL ID:202002273184197054   整理番号:20A0625161

細菌ヘムエリトリンとHD-Gypドメインを含むFerrovum sp.PN-J185からの酸化還元センサーホスホジエステラーゼの同定と特性化【JST・京大機械翻訳】

Identification and Characterization of a Redox Sensor Phosphodiesterase from Ferrovum sp. PN-J185 Containing Bacterial Hemerythrin and HD-GYP Domains
著者 (7件):
資料名:
巻: 59  号:ページ: 983-991  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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第二メッセンジャービス(3′,5′)-環状二量体グアノシン一リン酸(c-di-GMP)は細菌における多数の重要な生理学的機能を調節する。本研究で著者らは,細菌ヘミメリトリンとHD-GYPドメイン(Bhr-HD-GYP)を含む最初の二量体,完全長,非ヘム鉄結合ホスホジエステラーゼ(PDE)を同定し,特性化した。著者らは,Ferrovum種PN-J185からのFV185_09380遺伝子によってコード化されたアミノ酸配列が,c-di-GMPに対するPDE活性を有する蛋白質の特性であるN末端細菌ヘミエリトリン領域とC末端HD-GYPドメインを含むことを見出した。誘導結合プラズマ発光分析により,Bhr-HD-GYPはサブユニット当たり4当量の鉄原子を含むことを示し,ヘミンとHD-GYPドメインの両方が非ヘム二鉄部位を有することを示唆した。カルボン酸塩配位子を有するオキソ架橋非ヘム鉄に対して期待される酸化還元依存スペクトル変化が観察され,このレドックス相互変換は可逆的であった。しかし,酸素結合蛋白質として機能する海洋無脊椎動物ヘミメリトリンとは異なり,Bhr-HD-GYPは迅速な自動酸化のために酸素付加物を形成しなかった。蛋白質の還元第一鉄錯体は,c-di-GMPのその線形化生成物,5′-ホスホグアニルイル-(3′,5′)-グアノシン(pGpG)への加水分解を触媒したが,酸化第二鉄鉄錯体は有意な活性を持たなかった。これらの結果は,Bhr-HD-GYPが細胞酸化還元状態または酸素濃度の変化に応答してc-di-GMPレベルを調節する酸化還元および酸素センサ酵素であることを示唆する。著者らの研究は,鉄酸化細菌Ferrovum種PN-J185の生理学の理解の改善をもたらす可能性がある。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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