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J-GLOBAL ID：202002273996205990   整理番号：20A1076747

タウの相分離と細胞毒性はこの分子シャペロンの蛋白質ジスルフィドイソメラーゼとS-ニトロシル化により調節される【JST・京大機械翻訳】

Phase Separation and Cytotoxicity of Tau are Modulated by Protein Disulfide Isomerase and S-nitrosylation of this Molecular Chaperone

著者 (16件)： Wang Kan (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Liu Jia-Qi (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Zhong Tao (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Liu Xiao-Ling (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Zeng Yan (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Qiao Xinhua (National Laboratory of Biomacromolecules, CAS Center for Excellence in Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China) ,  Xie Ting (National Laboratory of Biomacromolecules, CAS Center for Excellence in Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China) ,  Chen Yuzhe (National Laboratory of Biomacromolecules, CAS Center for Excellence in Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China) ,  Gao Ying-Ying (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Tang Bo (Key Laboratory of Analytical Chemistry for Biology and Medicine (Ministry of Education), College of Chemistry and Molecular Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Li Jia (Hubei Key Laboratory of Bioinorganic Chemistry and Materia Medica, School of Chemistry and Chemical Engineering, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430074, China) ,  Zhou Jun (Hubei Key Laboratory of Bioinorganic Chemistry and Materia Medica, School of Chemistry and Chemical Engineering, Huazhong University of Science and Technology, Wuhan 430074, China) ,  Pang Dai-Wen (Key Laboratory of Analytical Chemistry for Biology and Medicine (Ministry of Education), College of Chemistry and Molecular Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Chen Jie (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China) ,  Chen Chang (National Laboratory of Biomacromolecules, CAS Center for Excellence in Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China) ,  Liang Yi (Hubei Key Laboratory of Cell Homeostasis, College of Life Sciences, Wuhan University, Wuhan 430072, China)
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 432  号： 7  ページ： 2141-2163  発行年： 2020年 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞は神経変性疾患を予防するためにアミロイド形成蛋白質の相分離と誤折畳みを調節する分子シャペロンを進化させた。蛋白質ジスルフィドイソメラーゼ(PDI)は,主に小胞体に位置し,サイトゾルにも存在し,酵素と分子シャペロンの両方として作用する。PDIはアルツハイマー病患者の脳でS-ニトロシル化されていることが観察されているが,その機序は不明のままである。ここでは,野生型PDIとその四重システイン変異体の両方が,シャペロン活性を有し,細胞におけるTauの病理学的リン酸化と異常凝集を有意に阻害し,Tau異常凝集から生じるミトコンドリア損傷とTau細胞毒性を有意に低下させ,PDIのシャペロン特性を強調することを報告する。さらに重要なことに,野生型PDIはTauの液滴により選択的に動員され,Tauの相分離とストレス顆粒形成を有意に阻害するが,PDIのS-ニトロシル化は動員と阻害を阻害することを示した。これらの知見は,Tauの相分離がPDIにより生理的に調節され,この調節における摂動であるPDIのS-ニトロシル化がどのように疾患に導くかを示す。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 凝集 ,  *相分離 ,  小胞体 ,  *タンパク質 ,  ミトコンドリア ,  リン酸化 ,  折畳み ,  サイトゾル ,  *細胞毒性 ,  野生型 ,  Alzheimer病 ,  *シャペロンタンパク質 ,  *タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ
準シソーラス用語： 神経変性疾患 ,  *S-ニトロシル化 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 分子シャペロン ,  蛋白質相分離 ,  蛋白質ジスルフィドイソメラーゼ ,  タウ蛋白質 ,  蛋白質凝集

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (6件)： 相分離 ,  細胞毒性 ,  分子シャペロン ,  蛋白質ジスルフィドイソメラーゼ ,  S-ニトロシル化 ,  調節