抄録/ポイント：
抄録/ポイント
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ABSTRACT Cozyme F_420は,Mycobacterium tuberculosisを含む種々の古細菌および細菌の酸化還元代謝において鍵となる役割を果たす。M.tuberculosisにおいて,F_420依存性反応はいくつかの毒性因子にリンクした。F_420は側鎖に複数のグルタミン酸残基を保持し,F_420-n種(n,グルタミン酸残基数)を形成し,この側鎖の長さは細胞生理学に影響する。より短い側鎖を有するF_420種を有するM.tuberculosis株は,デラマニアとプレトマニア,2つの新しい結核(TB)薬剤に対する耐性を示す。したがって,F_420のポリグルタミル化のプロセスは大きな関心事である。F_420-0γ-グルタミルリガーゼ(FbiB)が7つのグルタミン酸残基をF_420に導入する遺伝子解析から知られている。しかし,M.tuberculosisの精製FbiB(MtbFbiB)は,2つ以上のグルタミン酸塩を取込むのに非効率的か,または不可である。in vitroで,F_420が2電子還元状態(F_420H_2)で酵素に提示された場合,MtbFbiBは7つのグルタミン酸残基を含む側鎖を合成した。Mycobacterium bovis BCGとMycobacterium smegmatisにおける遺伝解析とM.tuberculosisに関する文献データの解析は,これらのマイコバクテリアにおいてポリグルタミル化過程がF_420依存性グルコース-6-リン酸デヒドロゲナーゼ(Fgd)の援助を必要とし,F_420をF_420H_2に還元することを明らかにした。F_420-0H_2から開始すると,FbiBのアミノ末端ドメインはF_420-2H_2を構築し,さらにグルタミル化のためにカルボキシ末端ドメインに転移すると仮定した。F_420-2H_2はカルボキシ末端ドメインを構造的に修飾し,より長いグルタミル鎖を収容する。この系はホリルポリグルタミン酸シンターゼと類似し,このビタミンがテトラヒドロ葉酸に還元される後のみ葉酸に1つ以上のグルタミン酸残基を導入する。結核を引き起こすMycobacterium tuberculosisのIMPORTANCE酵素F_420依存性反応は,この細菌の病原性に寄与する可能性がある。補酵素はグルタミン酸由来尾部を有し,その長さはM.tuberculosisの代謝に影響する。より長いテールによるF_420の産生を除去する変異は,M.tuberculosisを2つの新しい結核薬に耐性にする。本報告では,F_420の長いグルタミル尾部の合成が2つの酵素の協奏的作用を必要とし,その1つはポリグルタミル化を触媒する他の作用の前に補酵素を還元する。この知識は,より効果的な結核(TB)薬剤を開発する助けになる。注目すべきことに,葉酸(ビタミンB_9)の側鎖への複数のグルタミン酸残基の導入は同様の協奏作用を必要とし,そこでは1つの酵素がビタミンをテトラヒドロ葉酸に還元し,他はポリグルタミル化を触媒する。葉酸はDNAとアミノ酸合成に必要である。したがって,報告された研究は,2つの重要な細胞システム間の重要な類似性を明らかにした。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
