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J-GLOBAL ID:202002274927944507   整理番号:20A0572201

ビペリン,小胞関連膜蛋白質AとC型肝炎ウイルス蛋白質NS5Aの間の相互作用はビペリン活性とNS5A分解を調節する【JST・京大機械翻訳】

Interactions between Viperin, Vesicle-Associated Membrane Protein A, and Hepatitis C Virus Protein NS5A Modulate Viperin Activity and NS5A Degradation
著者 (8件):
資料名:
巻: 59  号:ページ: 780-789  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ラジカルSAM酵素,ビペリンは,抗ウイルスヌクレオチド3′-デオキシ-3′,4′-ジデヒドロ-CTP(ddhCTP)の合成および種々の細胞およびウイルス蛋白質との相互作用を介して広範囲の抗ウイルス効果を示す。ここでは,C型肝炎ウイルス非構造蛋白質5A(NS5A)および宿主ステロール調節蛋白質,小胞関連膜蛋白質A(VAP-33)とビペルインの相互作用を検討した。NS5AとVAP-33はC型肝炎ウイルスのRNAゲノムの複製に必須なウイルス複製複合体の一部を形成する。HEK293T細胞におけるトランスフェクション酵素を用いて,ビペリンはNS5A及びVAP-33のC末端ドメイン(VAP-33C)と独立に結合し,この相互作用はER膜に共局在する蛋白質に依存することを示した。VAP-33CとNS5Aの共発現は,ビペリンの触媒活性への変化をもたらし,それはER膜に共局在化されたビペリンに依存した。ビメンチン-NS5A-VAP-33C複合体は最も低い比活性を示し,NS5AがddhCTPを合成するためのビペリンの能力を阻害する可能性があることを示した。NS5Aによるビペリンの共発現は,細胞NS5Aレベルを有意に低下させることも見出されたが,これはプロテアソーム分解の速度を増加させることによるものと思われる。鉄-硫黄クラスターを結合できないビペリンの不活性変異体は,細胞NS5Aレベルの低下において同様に効果的であった。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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ウイルスの生化学  ,  酵素一般 

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