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J-GLOBAL ID:202002275750429603   整理番号:20A1316844

ロブスターヘモシアニンの高分解能結晶構造はフェノールオキシダーゼとしてその酵素的能力を示す【JST・京大機械翻訳】

The high-resolution crystal structure of lobster hemocyanin shows its enzymatic capability as a phenoloxidase
著者 (6件):
資料名:
巻: 688  ページ: Null  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0023A  ISSN: 0003-9861  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ヘモシアニン(Hc)とフェノールオキシダーゼ(PO)は3型銅蛋白質ファミリーのメンバーである。節足動物HcとPOは銅含有活性部位の類似した3次元構造を示したが,Hcは酸素輸送蛋白質として機能し,最小またはフェノールオキシダーゼ活性を示さなかった。ここでは,1.58Å解像度でPanulirus japonicus(PjHc)由来のHcのオキシ型の結晶構造を示した。PjHcのジ-銅活性部位の構造はPOのそれとほとんど同じであることが分かった。酵素活性に重要な保存アミノ酸と水分子はPOとほとんど同じ位置にPjHcで観察されたが,PjHcは実験条件下で酵素活性を示さなかった。PjHcと節足動物POの間の1つの顕著な違いは,PjHcの二核銅部位近くの「ブロッカー残基」の存在であった。このブロッカー残基は,CuA配位ヒスチジンのイミダゾール環で強く積層したフェニルアラニン残基から成り,活性部位へのアクセスから基質を妨害した。著者らの結果は,ブロッカー残基も3型銅蛋白質の触媒活性の決定因子であることを示唆する。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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, 【Automatic Indexing@JST】
分類 (2件):
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酵素一般  ,  分子構造 
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