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J-GLOBAL ID:202002276878436667   整理番号:20A1934193

天然質量分析滴定からのポピュレーション分布は環形オリゴマ蛋白質TRAPにおける最近接協同性を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Population Distributions from Native Mass Spectrometry Titrations Reveal Nearest-Neighbor Cooperativity in the Ring-Shaped Oligomeric Protein TRAP
著者 (6件):
資料名:
巻: 59  号: 27  ページ: 2518-2527  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0270B  ISSN: 0006-2960  CODEN: BICHAW  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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アロステリーは高分子機能を示し,高分子へのリガンドの協同的結合を駆動する。協同リガンド結合の機構を解読するためには,顕微鏡レベルで,各リガンドのエネルギー的に結合した部位への結合の熱力学的結果を定義する必要がある。しかし,これらの微視的定数の抽出は,観察可能な[e.g.,核磁気共鳴(NMR)化学シフト変化,蛍光,およびエンタルピー]がアロステリーによって変化し,それによってサイト占有へのその比例性を変えることができるので,2つ以上の結合部位を有する高分子では難しい。天然質量分析(MS)は,異なる数の結合配位子を有するホモオリゴマー蛋白質種の集団を直接定量することができ,集団がイオン数に比例し,MS適合性電解質が全体の熱力学を変化させない。これらの測定は,統計的熱力学的分配関数への非平行アクセスを提供することによりアロステリック機構の解明を助けることができる。天然MS(nMS)を用いて,11の同一結合部位を有する環状ホモオリゴマー蛋白質複合体であるBacillus stearothermophilustrp RNA結合減衰蛋白質(TRAP)へのトリプトファン(Trp)の協同結合を研究した。MS互換溶液は等温滴定熱量測定とNMR分光法で評価されたように,蛋白質構造や熱力学を有意に摂動しなかった。Trp_n-TRAP_11状態の集団をnMSによるTrp濃度の関数として定量化した。集団分布は非協同結合モデルにより説明できなかったが,機構的最近傍協同モデルにより良く記述された。非線形最小二乗フィッティングは,隣接結合部位間の相互作用を定義する顕微鏡的熱力学定数をもたらした。このアプローチは,他の環状蛋白質における熱力学的協同性の定量化に適用できる。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  分子遺伝学一般  ,  ウイルスの生化学 

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