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J-GLOBAL ID：202002278831776126   整理番号：20A1274040

特異的抗体を用いたα-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソオキサゾール-プロピオナート型グルタミン酸受容体のグリコシル化のモニタリングはマウスにおける分子シャペロンによるN-グリコシル化占有の新規調節機構を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Monitoring the glycosylation of α-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole-propionate-type glutamate receptors using specific antibodies reveals a novel regulatory mechanism of N-glycosylation occupancy by molecular chaperones in mice

著者 (7件)： Midorikawa Ryosuke (Department of Neuroscience, University of Miyazaki Faculty of Medicine, Miyazaki, Japan) ,  Takakura Daisuke (Project for Utilizing Glycans in the Development of Innovative Drug Discovery Technologies, Shinanomachi Research Park, Keio University School of Medicine, Tokyo, Japan) ,  Morise Jyoji (Department of Biological Chemistry, Human Health Sciences, Graduate School of Medicine, Kyoto University, Kyoto, Japan) ,  Wakazono Yoshihiko (Department of Neuroscience, University of Miyazaki Faculty of Medicine, Miyazaki, Japan) ,  Kawasaki Nana (Graduate School of Medical Life Science, Yokohama City University, Yokohama, Japan) ,  Oka Shogo (Department of Biological Chemistry, Human Health Sciences, Graduate School of Medicine, Kyoto University, Kyoto, Japan) ,  Takamiya Kogo (Department of Neuroscience, University of Miyazaki Faculty of Medicine, Miyazaki, Japan)
資料名： Journal of Neurochemistry  (Journal of Neurochemistry)
巻： 153  号： 5  ページ： 567-585  発行年： 2020年 
JST資料番号： B0504B  ISSN： 0022-3042  CODEN： JONRA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 哺乳類神経系において,蛋白質N-グリコシル化は神経生理学において重要な役割を果たす。本研究では,N末端ドメインに6つの潜在的N-グリコシル化部位を有するα-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソオキサゾール-プロピオナート型グルタミン酸受容体の主要サブユニットの1つであるマウスGluA1の包括的N-グリコシル化分析を行った。質量分析に基づく分析により,N-糖型を同定し,GluA1の部位特異的N-グリコシル化占有を半定量的に決定した。加えて,N401グリコシル化部位のみが不完全なN-グリコシル化占有を示した。したがって,N401-グリカンフリー型を特異的に検出し,N401-グリコシル化占有率を正確に定量するペプチド抗体を生成した。この抗体を用いて,N401占有が細胞型間で変化し,マウス前脳において年齢依存的に増加することを明らかにした。N401グリコシル化の調節機構に取り組むため,N401部位周辺のGluA1の結合蛋白質をスクリーニングした。Bipを含むHSP70ファミリー蛋白質を候補として同定した。BiPはER(小胞体)における蛋白質折畳みにおいて重要な役割を果たす分子シャペロンとして知られている。N401-グリコシル化におけるBipの関与を調べるため,N401占有に及ぼすBip過剰発現の影響をHEK293T細胞で評価し,結果はBipがその蛋白質半減期の選択的延長を仲介することによりN401グリカンフリー型を増加させることを示した。まとめると,GluA1のN401-グリコサイトは修飾のユニークな制御を受け,脳におけるα-アミノ-3-ヒドロキシ-5-メチル-4-イソオキサゾール-プロピオナート受容体機能と関連する可能性があるBipによる新規N-グリコシル化占有調節機構も提案した。Copyright 2020 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 質量分析 ,  半減期 ,  ペプチド ,  *抗体 ,  小胞体 ,  哺乳類 ,  サブユニット ,  *グリコシル化
準シソーラス用語： 蛋白質折畳み ,  *N-グリコシル化 ,  ドメイン構造 ,  Bip ,  結合蛋白質 ,  HEK293T細胞 ,  過剰発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： AMPA ,  BIP ,  グルタミン酸受容体 ,  分子シャペロン ,  N-グリコシル化

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  細胞膜の受容体  (EF04030C)

タイトルに関連する用語 (10件)： 抗体 ,  イソオキサゾール ,  プロピオナート ,  グルタミン酸受容体 ,  グリコシル化 ,  モニタリング ,  マウス ,  分子シャペロン ,  N-グリコシル化 ,  調節