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J-GLOBAL ID：202002279059325388   整理番号：20A2579696

LC-MS-MRM法を用いた水晶体蛋白質中のアスパルチル残基の多重エピマーと異性体の同時迅速検出【JST・京大機械翻訳】

Simultaneous and Rapid Detection of Multiple Epimers and Isomers of Aspartyl Residues in Lens Proteins Using an LC-MS-MRM Method

著者 (4件)： Fujii Noriko (Institute for Integrated Radiation and Nuclear Science, Kyoto University, Japan) ,  Takata Takumi (Institute for Integrated Radiation and Nuclear Science, Kyoto University, Japan) ,  Kim Ingu (Institute for Integrated Radiation and Nuclear Science, Kyoto University, Japan) ,  Matsubara Toshiya (Shimadzu Corporation, Japan)
資料名： ACS Omega  (ACS Omega)
巻： 5  号： 42  ページ： 27626-27632  発行年： 2020年 
JST資料番号： W5044A  ISSN： 2470-1343  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 伝統的に,質量分析による翻訳後修飾(PTM)の研究は,質量シフトを有する脱アミドや酸化のような修飾に限定されてきた。Asp異性化は重要なPTMであるが,質量分析によるAsp異性体の選択的検出は,異性体の同一質量のため,本来不可能であると考えられた。LC-MSベースの方法の最近の開発は,長寿命蛋白質中のAsp異性体の迅速で正確な定量分析を容易にした。しかし,定量はMS1スキャンにより得られた抽出イオンクロマトグラムに基づくので,この方法は複雑な生体試料中の極めて低い豊度ペプチドの検出に常に効率的ではない。本論文では,種々の程度の蛋白質凝集および異なる年齢を有するヒト水晶体試料のトリプシン消化物に存在するαA-クリスタリンのAsp異性体含有ペプチドを,多重反応モニタリング(MRM)と組み合わせたLCを使用して評価した。単一分析で,LC-MRM法は,Asp58,Asp91/92,およびAsp151の異性体を含む3つのトリプシンペプチドを同時に検出した。αA-クリスタリンにおけるこれらの特異的Asp部位の異性化とエピマー化の程度は,α-クリスタリン凝集の進行とともに増加した。特異的Asp残基で異性化することが知られている試料の分析のために,MRMは,以前のMS1に基づく定量的方法と比較して,Asp異性体含有ペプチドのより迅速で,より面倒で,高品質の分離を与える。Copyright 2020 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 凝集 ,  定量分析 ,  異性化 ,  ペプチド ,  *タンパク質 ,  トリプシン ,  ヒト ,  *多重化 ,  エピマー化 ,  *異性体 ,  *エピマ ,  *LC-MS分析 ,  翻訳後修飾
準シソーラス用語： トリプシン分解 ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  質量分析  (CC03013N) ,  有機化合物の各種分析  (CC08034J)

タイトルに関連する用語 (8件)： LC-MS ,  MRM ,  水晶体 ,  蛋白質 ,  残基 ,  多重 ,  エピマー ,  異性体