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J-GLOBAL ID:202002279733005527   整理番号:20A0746419

Alcaligenes xylosoxidansからのアズリンの3Dドメイン交換【JST・京大機械翻訳】

3D domain swapping of azurin from Alcaligenes xylosoxidans
著者 (6件):
資料名:
巻: 12  号:ページ: 337-345  発行年: 2020年 
JST資料番号: W2338A  ISSN: 1756-5901  CODEN: METAIR  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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蛋白質オリゴマーは,細胞におけるそれらの増加した知識と将来の材料に対する有望な利用により,興味を得ている。種々の蛋白質は3Dドメインスワップであることが示されているが,青色銅蛋白質に関するドメイン交換報告はなかった。ここでは,Alcaligenes xylosoxidansからのアズリンが,pH5.0でのCu(i)-アズリンへの2,2,2-トリフルオロエタノールの添加,凍結乾燥およびpH7.0での溶解によりオリゴマ化するが,Cu(II)-アジリンを用いるとわずかにオリゴマ化することを見出した。高秩序オリゴマの量は,Cu(II)イオンの添加により,アポアズリンに対する類似の手順の溶解過程に増加し,Cu(II)イオンがアズリンオリゴマ化を促進することを示した。アズリン二量体(Abs_460/Abs_618=0.113)の~620nmにおける460nmの吸光度の比率は単量体のそれ(Abs_460/Abs_622=0.067)より高く,二量体のEPR A_||値(5.85mT)は単量体のそれ(5.95mT)よりわずかに小さく,二量体に対するわずかにより多くの斜方晶銅配位を示した。アズリン二量体の酸化還元電位は342±5mV対NHEで,単量体のそれより50mV高かった。X線結晶解析によると,アズリン二量体はドメイン交換構造を示し,そこでは3つのβ鎖を含むN末端領域がプロトマー間で交換された。銅配位構造は,単量体中のそれと同様に,アズリン二量体中で四面体的に歪んでいた。しかし,Cu-O(Gly45)結合長は二量体(単量体,246~2.59Å;二量体,2.94~3.25Å)に対して長かった。これらの結果は,ドメイン交換により青色銅蛋白質のオリゴマーを設計するための扉を開いた。Copyright 2020 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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微生物生理一般  ,  微生物の生化学  ,  細胞膜の輸送  ,  生物学的機能 
タイトルに関連する用語 (4件):
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