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J-GLOBAL ID:202002280113049615   整理番号:20A0472092

結晶構造は植物チロシンデカルボキシラーゼの補因子結合を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Crystal structures clarify cofactor binding of plant tyrosine decarboxylase
著者 (10件):
資料名:
巻: 523  号:ページ: 500-505  発行年: 2020年 
JST資料番号: B0118A  ISSN: 0006-291X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 短報  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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植物チロシンデカルボキシラーゼ(TyrDC)は,主にチロシンのチラミンへの脱炭酸を触媒するグループIIピリドキサール5′-リン酸(PLP)依存性デカルボキシラーゼである。これは二次代謝経路への必須一次代謝産物の多様化に生物学的に重要である。強い研究は,グループII PLP依存性デカルボキシラーゼのメンバーである哺乳類3,4-ジヒドロキシフェニル-L-アラニン(Dopa)デカルボキシラーゼのPLP結合と基質特異性の効果を特性化した。しかしながら,植物TyrDCのPLP結合と基質特異性の特性は不明のままである。本研究では,PLP結合様式に焦点を当て,Papaver somniferum(PsTyrDCIIおよびPsTyrDCI-PLP)からのII型TyrDCのアポおよびPLP結合型の結晶構造を決定した。構造は哺乳類Dopaデカルボキシラーゼと異なり,PLPの結合は全体構造に関してPsTyrDCIIの異なる立体配座変化を誘導しないが,PLP結合ポケットはPhe124,His203及びThr262で立体配座変化を示すことを示した。構造的比較と得られた生化学的知見を組み合わせて,PsTyrDCIIはPLPを強固に結合しないことを示した。PLP結合のそのような特性は,その触媒反応と基質結合によって必要とされる可能性がある。TyrDCの活性はおそらく細胞中のPLP濃度により調節された。Copyright 2020 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (4件):
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分子構造  ,  微生物の生化学  ,  酵素一般  ,  抗腫よう薬の基礎研究 
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